Affinitätsreinigung von Strep•Tag® II-Fusionsproteinen in einem Schritt
Die Strep•Tag®-Technologie* basiert auf der starken und spezifischen Wechselwirkung zwischen Biotin und Streptavidin. Um diese Wechselwirkung für die Affinitätsreinigung von rekombinanten Proteinen nutzen zu können, wurde ein 8-Aminosäure langes Strep•Tag® II-Peptid entwickelt, dass die Biotin-Tasche von Streptavidin binden kann. Ebenso wurde das Strep•Tactin®-Protein, ein Streptavidinderivat für eine optimale Strep•Tag® II-Peptidbindung entwickelt. Die Bindungsaffinität von Strep•Tag® II-Peptid für Strep•Tactin®-Protein ist nahezu einhundert Mal höher als für Streptavidin. Die Strep•Tactin®-Produktfamilie bietet eine Vielzahl von Trägern für die schnelle Affinitätsreinigung von Proteinen mit dem Strep•Tag® II Fusions-Tag in einem Schritt. Die Strep•Tag® II-Sequenz bindet an den Strep•Tactin® gekoppelten Träger, und nachdem die ungebundenen Proteine ausgewaschen sind, wird das gereinigte Zielprotein mit 2,5 mM Desthiobiotin, einem reversible bindenden Analogon von Biotin, kompetitiv eluiert. Die Reinigungsschritte können unter physiologischen Bedingungen in PBS oder anderen physiologischen Puffern erfolgen, so dass die Bioaktivität des Zielproteins aufrecht erhalten bleibt.
* Die Strep•Tag®-Technologie zur Reinigung und zum Nachweis von Proteinen ist durch das US-Patent Nr. 5.506.121, das britische Patent Nr. 2.272.698 und das französische Patent Nr. 93 13 066 geschützt. Strep•Tactin® ist durch das US-Patent Nr. 6.103.493 geschützt. Diese Produkte werden nur für Forschungszwecke bereitgestellt. Informationen über Lizenzen für die kommerzielle Nutzung erhalten Sie von der IBA GmbH, Rudolf-Wissell-Str. 28, 37079 Göttingen, Deutschland.
Für weitere Informationen schreiben Sie bitte an: customer.service@merckbio.eu
