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Merck

Purificación FLAG®

Primer plano de un laboratorio. El foco principal se centra en una pipeta azul que dispensa una gota en un pequeño recipiente de cristal parcialmente lleno de un líquido de color rosa. El fondo, aunque borroso, sugiere la presencia de otros instrumentos o recipientes de laboratorio.

Las etiquetas FLAG® permiten una detección superior y una purificación robusta de proteínas de fusión recombinantes, con una utilidad demostrada en numerosas aplicaciones posteriores, desde ensayos de unión y actividad hasta análisis estructurales. La etiqueta epitópica FLAG® es un péptido corto, hidrófilo, de ocho aminoácidos (etiqueta DYKDDDDK) que es fácilmente escindible por la enteroquinasa (EK). Debido a su pequeño tamaño y naturaleza hidrofílica, la etiqueta FLAG® suele residir en la superficie de la proteína de fusión, minimizando los efectos sobre la función, secreción o transporte de la proteína de fusión. Independientemente de su aplicación final, disponemos de las herramientas necesarias para expresar, purificar y detectar proteínas de fusión FLAG®.



Representación gráfica de un patrón de círculos y líneas morados interconectados sobre fondo amarillo. El diseño se asemeja a una estructura molecular simplificada o a un diagrama de red, lo que sugiere temas de interconectividad o relaciones.

FLAG® Tag Protein Expression

Nuestra cartera de FLAG® tag protein expression incluye vectores para la expresión eficiente de proteínas de fusión recombinantes en sistemas bacterianos y de mamíferos. La tecnología de vectores SnapFast™ le permite mover fácilmente el gen de interés de un vector a otro para una clonación más eficiente y rentable.

  • El péptido estándar FLAG® (secuencia: DYKDDDDK) es una etiqueta pequeña que puede incorporarse con un riesgo mínimo de impedimento estérico o impacto negativo en la solubilidad de la proteína
  • La etiqueta 3xFLAG® fusiona tres epítopos FLAG® en tándem para mejorar (hasta 200 veces) la detección de proteínas de fusión
un fondo amarillo vibrante con un cuadrado morado centrado que tiene las esquinas redondeadas. Dentro del cuadrado hay un diseño simétrico con tres flechas horizontales: una en la parte superior que apunta a la izquierda y a la derecha, una en el centro que apunta a ambos lados desde el centro y una en la parte inferior que refleja la flecha superior. Una línea vertical desciende desde la flecha superior a la inferior a través de sus puntos de simetría. Alrededor de estas flechas hay formas geométricas: círculos y rombos.

Purificación de proteínas marcadas con FLAG® 

Purificación de proteínas marcadas con FLAG® .Ofrecemos una variedad de geles de purificación por afinidad de agarosa, perlas magnéticas, kits de purificación y placas recubiertas para el aislamiento y la purificación de proteínas marcadas con FLAG®.

  • Geles de afinidad de agarosa permiten la purificación de proteínas etiquetadas por fusión utilizando anticuerpos anti-FLAG® reticulados a agarosa en microesferas, y son adecuados para la purificación a pequeña y gran escala, estas resinas son adecuadas para la purificación en columna de flujo por gravedad.
  • Anti-FLAG® M2 Magnetic Beads se utilizan para purificar proteínas recombinantes etiquetadas por fusión utilizando una gradilla o plataforma magnética para separar las microesferas y aislar la proteína para un procesamiento rápido.
  • Anti-FLAG® Placas de 96 pocillos recubiertas con M2 de alta sensibilidad son adecuadas para el cribado de expresión, el estudio de interacciones proteína-proteína y ensayos ELISA.
  • Las placas de 96 pocillos recubiertas con M2 de alta sensibilidad son adecuadas para el cribado de expresión, el estudio de interacciones proteína-proteína y ensayos ELISA.
Un dibujo lineal morado sobre fondo amarillo que parece una representación abstracta de la letra "K". El diseño es sencillo, de líneas limpias y sin adornos ni texturas adicionales.

Detección de etiquetas FLAG®

Las etiquetas FLAG® y 3xFLAG™ incluyen sitios de unión para etiquetas anti-FLAG® anticuerpos monoclonales así como anticuerpos policlonales y conjugados para ELISA, aplicaciones de blotting, inmunofluorescencia, inmunocitoquímica, inmunohistoquímica (IHC), blotting y citometría de flujo.

  • El M2 anti-FLAG® anticuerpo se une a FLAG N-terminal®, FLAG® C-terminal, y Met-FLAG® proteínas de fusión.
  • La unión del anticuerpo anti-FLAG® M1 es dependiente del calcio y específica para el extremo N-terminal de la etiqueta FLAG® .
  • El anticuerpo M5 anti-FLAG® se une a las proteínas de fusión FLAG® y Met-FLAG® N-terminal.

    Recursos relacionados

    • Brochure: Refine Protein Preparation

      Today, researchers are challenged to create high quality samples for meaningful protein analysis, often using cumbersome traditional sample preparation methods. With over 50 years of experience in developing protein sample preparation technologies, Merck is constantly innovating new tools to offer you rapid and efficient solutions that can be smoothly integrated into your workflow.

    • User Guide: FLAG - Proven System for Detection and Purification of Proteins

      The FLAG Expression System is an established way to express, purify, and detect recombinant fusion proteins. FLAG and 3×FLAG® have proven utility in numerous applications such as Western blotting, immunocytochemistry, immunoprecipitation, flow cytometry, protein purification, and in the study of protein-protein interactions, cell ultrastructure, and protein localization. These small hydrophilic tags facilitate superior detection and purification of recombinant fusion proteins when using our highly specific and sensitive ANTI-FLAG® antibodies.

    • Application Note: EZview™ Red Protein A and ANTI-FLAG® M2 Affinity Gels - Immunoprecipitation with Enhanced Visibility Affinity Beads

      The strength and specificity of interactions between biomolecules have been exploited for years in biochemical research. Affinity-based protein purification techniques have been used extensively to isolate and purify specific proteins or classes of proteins from complex biochemical mixtures, such as cell lysates..



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