218725 Caspase-5, Human, Recombinant, E. coli

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      Référence DisponibilitéConditionnement Qté Prix Quantité
      218725-3000U
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          Description
          OverviewRecombinant, human caspase-5 expressed in E. coli. Suitable for the study of enzyme regulation and kinetics, target substrate cleavage, and inhibitor screening. MW: 10000 and 22000.
          M.W. 10,000 and 22,000 (heterodimer).
          Catalogue Number218725
          Brand Family Calbiochem®
          SynonymsICErel-III, TY
          References
          ReferencesSchwartz, S. et al. 1999. Cancer Res. 59, 2995.
          Fucheu, C., et al. 1996. Eur. J. Biochem. 236, 207.
          Munday, N.A., et al. 1995. J. Biol. Chem. 270, 15870.
          Product Information
          Unit of DefinitionOne unit is defined as the amount of enzyme that will cleave 1.0 pmol substrate Ac-LEHD-<i>p</i>NA (<a href="http://www.emdbiosciences.com/products/EMD_BIO-218805">Cat. No. 218805</a>) per min at 25°C, pH 7.4.
          FormLiquid
          FormulationIn 100 mM NaCl, 50 mM HEPES, 10 mM DTT, 1 mM EDTA, 10% glycerol, 0.5% CHAPS, pH 7.4.
          Quality LevelMQ100
          Applications
          Biological Information
          Purity≥80% by SDS-PAGE
          Specific Activity≥100,000 units/mg protein
          Physicochemical Information
          Dimensions
          Materials Information
          Toxicological Information
          Safety Information according to GHS
          Safety Information
          Product Usage Statements
          Storage and Shipping Information
          Ship Code Dry Ice Only
          Toxicity Standard Handling
          Storage ≤ -70°C
          Avoid freeze/thaw Avoid freeze/thaw
          Do not freeze Ok to freeze
          Special InstructionsAfter initial defrost, aliquot and freeze at -70°C.
          Packaging Information
          Transport Information
          Supplemental Information
          Specifications

          Documentation

          Caspase-5, Human, Recombinant, E. coli FDS

          Titre

          Fiche de données de sécurité des matériaux (FDS) 

          Caspase-5, Human, Recombinant, E. coli Certificats d'analyse

          TitreNuméro de lot
          218725

          Références bibliographiques

          Aperçu de la référence bibliographique
          Schwartz, S. et al. 1999. Cancer Res. 59, 2995.
          Fucheu, C., et al. 1996. Eur. J. Biochem. 236, 207.
          Munday, N.A., et al. 1995. J. Biol. Chem. 270, 15870.

          Brochure

          Titre
          Caspases and other Apoptosis Related Tools Brochure
          Fiche technique

          Note that this data sheet is not lot-specific and is representative of the current specifications for this product. Please consult the vial label and the certificate of analysis for information on specific lots. Also note that shipping conditions may differ from storage conditions.

          Revision04-June-2008 RFH
          SynonymsICErel-III, TY
          DescriptionRecombinant, human caspase-5 expressed in E. coli. A member of the caspase-1 subfamily of cysteine proteases involved in Fas-mediated apoptosis. Caspase-5 cleavage site is reported to be Asp311 and Asp330. May also cleave at Asp121. Suitable for the study of enzyme regulation and kinetics, target substrate cleavage, and inhibitor screening. MW: 10000 and 22000.
          FormLiquid
          FormulationIn 100 mM NaCl, 50 mM HEPES, 10 mM DTT, 1 mM EDTA, 10% glycerol, 0.5% CHAPS, pH 7.4.
          Purity≥80% by SDS-PAGE
          Specific activity≥100,000 units/mg protein
          Unit definitionOne unit is defined as the amount of enzyme that will cleave 1.0 pmol substrate Ac-LEHD-pNA (Cat. No. 218805) per min at 25°C, pH 7.4.
          Storage ≤ -70°C
          Avoid freeze/thaw
          Do Not Freeze Ok to freeze
          Special InstructionsAfter initial defrost, aliquot and freeze at -70°C.
          Toxicity Standard Handling
          ReferencesSchwartz, S. et al. 1999. Cancer Res. 59, 2995.
          Fucheu, C., et al. 1996. Eur. J. Biochem. 236, 207.
          Munday, N.A., et al. 1995. J. Biol. Chem. 270, 15870.