Anti-GAPDH Antibody

Contrôle
Il est exprimé dans toutes les cellules.

Évaluée par western blot sur des lysats de cellules A431.

Analyse western blot :
Une dilution au 1/500ème de cet anticorps a permis de détecter du GLYCÉRALDÉHYDE-3-PDH dans 10 μg de lysats de cellules A431.

Domaine de recherche
Métabolisme

ELISA :
Une dilution au 1/1000000ème d′un lot précédent a été utilisée pour la purification par immuno-affinité de la GAPDH.

Immunocytochimie :
Une dilution au 1/100-1/300ème d′un lot précédent a été utilisée en immunocytochimie dans 10 mg/ml de PBS-BSA. PFA 4 %, avec PBS-Triton X-100 0,02 % ; 3 min à température ambiante (Griffoni, 2001).

Western blot :
1/100 à 1/300. Reconnaît une bande de 36 kDa du monomère réduit. La GAPDH non réduite se présente sous la forme d′un tétramère de 146 kDa.

Purification par immuno-affinité de la GAPDH.

Les dilutions de travail optimales doivent être déterminées par l′utilisateur final.

Le clone 6C5 de l′anticorps anti-glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase est un anticorps monoclonal caractérisé de manière exhaustive et faisant l′objet de nombreuses publications. Cet AcM détecte la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) et son utilisation a été publiée et validée en IP, IC, IF, IH, ELISA et WB.

Sous-domaine de recherche
Enzymes et biochimie

Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) de muscle squelettique. L′anticorps reconnaît également la GAPDH cardiaque. L′enzyme GAPDH est détectée dans de nombreuses lignées de cellules non musculaires telles que, entre autres, les cellules HeLa, HCT-116, U937 et THP-1.

Muscle squelettique d′homme, de porc, de chien, de rat, de souris, de lapin, de chat et de poisson. Il a été signalé que cet anticorps ne réagit pas avec la GAPDH d′E. coli.

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38 kDa

La glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) est une enzyme glycolytique présente à des niveaux raisonnablement élevés dans quasiment tous les tissus. En tant qu′enzyme ′de ménage′, elle catalyse la synthèse du 1,3-biphosphoglycérate, un intermédiaire « de haute énergie » servant à la synthèse de l′ATP. Outre son action cytoplasmique dans le métabolisme, elle est également impliquée dans les premières étapes de l′apoptose ou de la réponse au stress oxydatif où la GAPDH est transloquée dans le noyau. Ces actions peuvent refléter le rôle de la GAPDH dans la réparation de l′ADN ou comme transporteur nucléaire de molécules apoptotiques. Il a également été établi que la GAPDH se fixe spécifiquement à des protéines impliquées dans la pathogénèse de divers troubles neurodégénératifs, notamment le précurseur de la bêta-amyloïde et la huntingtine ; une diminution de la fonction de la GAPDH est ainsi associée aux fibroblastes de la maladie d′Alzheimer et de la maladie de Huntington. La GAPDH a aussi été identifiée comme une cible potentielle de la toxicité cellulaire médiée par l′oxyde nitrique (NO). L′enzyme fonctionnelle complète est un tétramère dont les quatre sous-unités identiques occupent les sommets d'un tétraèdre. Les domaines de liaison incluent également un domaine interagissant principalement avec le NAD+ et un autre interagissant avec le glycéraldéhyde-3-phosphate (GAP).

Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase de muscle de lapin.

Format : purifié

IgG1 monoclonale de souris purifiée dans du PBS, pH 7,4 avec 0,1 % d′azide de sodium.

Protéine A purifiée

Conserver entre 2 et 8 ºC en aliquotes non dilués jusqu′à 6 mois après la date de réception.

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