Accéder au contenu
Merck

14-279

Akt1/PKBα Protein, inactive, 50 g

Unactive, N-terminal His6-tagged recombinant full-length human Akt1, for use in Kinase Assays.

Se connecter pour consulter les tarifs organisationnels et contractuels.

Sélectionner une taille de conditionnement

A propos de cet article

UNSPSC Code:
12352202
NACRES:
NA.26
eCl@ss:
32160405

Principaux documents

Voir toute la documentation
Service technique
Besoin d'aide ? Notre équipe de scientifiques expérimentés est là pour vous.
Laissez-nous vous aider
Service technique
Besoin d'aide ? Notre équipe de scientifiques expérimentés est là pour vous.
Laissez-nous vous aider

Nom du produit

Akt1/PKBα Protein, inactive, 50 g, Unactive, N-terminal His6-tagged recombinant full-length human Akt1, for use in Kinase Assays.

biological source

human

recombinant

expressed in baculovirus infected Sf21 cells

mol wt

Mw 59 kDa

manufacturer/tradename

Upstate®

technique(s)

activity assay: suitable (kinase)

NCBI accession no.

NM_001014431.1
NM_001014432.1
NM_005163.2

UniProt accession no.

P31749

shipped in

dry ice

Quality Level

100

Analysis Note

routinely evaluated by phosphorylation of Crosstide

General description

N-terminal His6-tagged recombinant full-length human Akt1

Other Notes

For Specific Activity data, refer to the Certificate of Analysis for individual lots of this enzyme.

Legal Information

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

pictograms

Exclamation mark
GHS07

signalword

Warning

hcodes

H317

Hazard Classifications

Skin Sens. 1

Classe de stockage

10 - Combustible liquids

wgk

WGK 2

Certificats d'analyse (COA)

Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

Jorge Vera et al.
eLife, 4 (2015-11-28)
The PP2A phosphatase is often inactivated in cancer and is considered as a tumour suppressor. A new pathway controlling PP2A activity in mitosis has been recently described. This pathway includes the Greatwall (GWL) kinase and its substrates endosulfines. At mitotic
Hiroshi Senoo et al.
Nature cell biology, 21(7), 867-878 (2019-07-03)
mTORC2 plays critical roles in metabolism, cell survival and actin cytoskeletal dynamics through the phosphorylation of AKT. Despite its importance to biology and medicine, it is unclear how mTORC2-mediated AKT phosphorylation is controlled. Here, we identify an unforeseen principle by
Chang Hwa Jung et al.
Autophagy, 7(10), 1212-1221 (2011-07-29)
ULK1 (Unc51-like kinase, hATG1) is a Ser/Thr kinase that plays a key role in inducing autophagy in response to starvation. ULK1 is phosphorylated and negatively regulated by the mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1). Previous studies have shown that
Chia-Chen Chen et al.
Developmental cell, 18(4), 592-604 (2010-04-24)
FoxO transcription factors and TORC1 are conserved downstream effectors of Akt. Here, we unraveled regulatory circuits underlying the interplay between Akt, FoxO, and mTOR. Activated FoxO1 inhibits mTORC1 by TSC2-dependent and TSC2-independent mechanisms. First, FoxO1 induces Sestrin3 (Sesn3) gene expression.
Dos D Sarbassov et al.
Molecular cell, 22(2), 159-168 (2006-04-11)
The drug rapamycin has important uses in oncology, cardiology, and transplantation medicine, but its clinically relevant molecular effects are not understood. When bound to FKBP12, rapamycin interacts with and inhibits the kinase activity of a multiprotein complex composed of mTOR
Afficher tous les articles scientifiques apparentés

Numéro d'article de commerce international

RéférenceGTIN
14-27904053252624872

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique