Anti-Integrin αVβ3 Antibody

Témoin
Témoin positif : lignées cellulaires de myélome humain M21 et MoαV (Chen, 1995).
Témoin négatif : cellules Mo (lignée cellulaire dérivée de M21, mais n'exprimant pas l'intégrine αV) (Chen, 1995).

Cytométrie en flux : 1-3 μg de clone LM609 pour 0,5 × 10e6 cellules dans 100 μl (Smith, 1996).

Immunoprécipitation : immunoprécipite de manière spécifique le complexe d'intégrine alpha V bêta 3 qui, lorsqu'il est séparé par SDS-PAGE en conditions réductrices, donne une bande d'environ 130 kDa, correspondant à la sous-unité alpha V, et une bande de 105 kDa, correspondant à la sous-unité bêta 3 (Cheresh, 1987).

Immunofluorescence : 5-10 μg/ml pour le marquage de cryocoupes de 6 mm traitées au FCFb (ou BFGF) de membranes chorio-allantoïdiennes de poussin fixées à l'acétone (Brooks, 1994). Le clone LM609 est également efficace sur les cellules et tissus fixés avec 4 % de paraformaldéhyde et congelés. Il n'est toutefois pas efficace pour le marquage immunohistochimique des coupes de tissu inclus en paraffine.

Inhibe l'adhérence des cellules aux surfaces recouvertes de vitronectine à des concentrations de 10 à 25 µg/ml.

Il revient à l'utilisateur final de déterminer les dilutions de travail et les protocoles optimaux.

Domaine de recherche
Structure cellulaire

L'anticorps anti-intégrine αV β3, clone LM609, est un anticorps dirigé contre l'intégrine αV β3 à utiliser en FC, IF, IH et IP. Il a fait l'objet de plus de 60 publications.

Sous-domaine de recherche
Intégrines

Réagit avec le complexe vitronectine/récepteur alphaVbêta3, récepteur d'adhésion dirigé par la séquence RGD. Il a été montré que le clone LM609 bloque l'adhérence d'une lignée cellulaire de mélanome humain (M21) à la vitronectine, au fibrinogène et au facteur de von Willebrand, ainsi qu'à un peptide synthétique contenant la séquence RGD (Cheresh, 1987). Il a été montré que dans des membranes chorio-allantoïdiennes de poussin, LM609 bloque l'angiogenèse induite par le FCFb (ou BFGF) et le TNFalpha, mais n'a aucun effet sur les vaisseaux pré-existants (Brooks, 1994). Même si ce clone bloque effectivement la fixation des cellules aux ligands contenant la séquence RGD, il n'interagit pas directement avec le site de liaison RGD. Le clone LM609 semble plutôt être un inhibiteur allostérique de l'intégrine alphaVbêta3, qui se lie à un épitope conformationnel résultant de l'association post-traductionnelle des sous-unités alphaV et bêta3.

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou toute autre documentation associée au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés à la recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'être humain ou chez l'animal.

150 kDa

La famille de récepteurs d'adhérence cellulaire que sont les intégrines est constituée d'au moins 16 hétérodimères associés aux membranes, composés d'une sous-unité alpha et d'une sous-unité bêta qui se combinent par voie non covalente. La structure et la diversité fonctionnelle de la famille des intégrines reposent sur les capacités d'appariement de chaque sous-unité alpha et bêta. Ces interactions moléculaires entre les récepteurs que sont les intégrines et leurs ligands respectifs reposent sur la reconnaissance de la séquence Arg-Gly-Asp (RGD), connue pour être présente dans la fibronectine, la vitronectine, le collagène, le fibrinogène et le facteur de von Willebrand, des constituants de la matrice extracellulaire (Cheresh, 1991). L'implication des intégrines dans la prolifération vasculaire, l'adhérence et la cicatrisation est bien documentée. Le récepteur d'adhérence dénommé intégrine alpha V bêta 3 semble être exprimé sélectivement sur les vaisseaux sanguins en croissance et a été identifié comme un marqueur du tissu vasculaire angiogénique (Brooks, 1994). Du fait de son implication dans l'angiogenèse, l'intégrine alpha V bêta 3 est l'un des récepteurs intégrines les plus intensément étudiés.

Récepteur d'adhérence purifié issu de la lignée cellulaire de mélanome humain M21 (Cheresh, 1987).

Concentration : pour connaître la concentration spécifique du lot, veuillez vous référer au certificat d'analyse.

Format : purifié

Immunoglobuline purifiée par affinité sur protéine A et se présentant sous forme de solution dans un tampon phosphate (PB) à 0,02 M et à pH 7,6, contenant 0,25 M de NaCl et 0,1 % d'azoture de sodium.

Produit purifié sur protéine A.

Conserver entre 2 et 8 °C pendant 1 an à compter de la date d'expédition. À diviser en aliquotes pour éviter les congélations et décongélations répétées. Pour récupérer le maximum de produit, centrifuger le flacon d'origine après décongélation et avant de retirer le bouchon.

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