Dodécylsulfate de sodium

Testé pour l′utilisation dans l′électrophorèse sur gel de polyacrylamide en conditions dénaturantes.

Détergent anionique

Le dodécylsulfate de sodium a été utilisé :

• dans l′immunoprécipitation de la chromatine
• dans l′électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS (SDS-PAGE)
• comme constituant d′un tampon pour analyse par radio-immunoprécipitation pour l′immunoblotting

Produit utilisé pour solubiliser et dénaturer les protéines en vue d'une électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) en conditions dénaturantes. La majorité des protéines se lient au dodécylsulfate de sodium (SDS) à raison de 1,4 g de SDS par gramme de protéine. La charge intrinsèque des protéines devient négligeable par rapport à la charge négative globale du SDS lié. Le rapport charge/masse est quasiment identique pour toutes les protéines, ce qui signifie que la migration dépend uniquement de la taille.

Le dodécylsulfate de sodium (SDS), aussi connu sous le nom de laurylsulfate de sodium, est un tensioactif anionique largement utilisé dans différentes applications scientifiques, en particulier dans la recherche en biologie moléculaire, en biochimie et en biologie cellulaire. Il tient son efficacité de sa nature amphiphile, qui lui permet d'interagir avec les molécules aussi bien hydrophobes qu'hydrophiles. Le SDS est un détergent polyvalent qui excelle dans la solubilisation et la dénaturation des protéines, ce qui en fait un outil essentiel pour les techniques d'extraction et de purification des protéines. En altérant la structure des protéines durant l'électrophorèse SDS-PAGE, le SDS facilite la séparation des protéines en fonction de leur poids moléculaire.

En plus de l'analyse des protéines, le SDS intervient également dans la séparation électrophorétique des lipides et permet ainsi d'étudier et de caractériser ces importants constituants cellulaires. Le SDS est aussi employé dans différentes techniques d'hybridation et de biologie moléculaire, ce qui souligne sa polyvalence dans toute une variété de domaines de la recherche. L'efficacité du SDS tant en conditions ioniques que non ioniques accroît encore son utilité et lui permet de s'adapter à divers besoins et configurations expérimentales. Sa capacité à dérouler les protéines en se liant aux chaînes peptidiques et en leur communiquant une charge négative permet de s'affranchir de la forme des protéines dans la séparation sur gel et de déterminer leur taille avec exactitude.

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