ANTI-TAU (MAPT) Antibody

La proteína tau asociada a microtúbulos (UniProt P10636; también conocida como proteína de los ovillos neurofibrilares, filamento-tau helicoidal emparejado, PHF-tau) está codificada por el gen MAPT (también conocido como TAU, MAPT1, MTBTL) (ID del gen 4137) en humanos. En la patología de la enfermedad de Alzheimer (EA), la acumulación de la proteína tau asociada a microtúbulos tiene lugar principalmente en las neuronas. La proteína tau se acumula en los dominios somatodendrítico y axonal de las neuronas. Tau también se acumula en el cuerpo celular como ovillos neurofibrilares (NFT). La muerte celular y las lesiones sinápticas se producen con independencia de la formación de NFT, y la investigación indica que la formación de NFT por sí sola es insuficiente para la neurodegeneración, lo que sugiere que los agregados de tau solubles pueden ser las especies de tau más tóxicas y patológicamente significativas. Los oligómeros Tau son neurotóxicos cuando se aplican extracelularmente a las células neuronales cultivadas, y los oligómeros tau (pero no las fibrillas) inducen neurodegeneración y disfunción sináptica y mitocondrial in vivo. Además, los investigadores pueden utilizar los oligómeros tau como un biomarcador fiable para diferenciar los cerebros del Alzheimer de los cerebros no Alzheimer con edades equivalentes.

Variable dependiendo del tamaño de los oligómeros.

Oligómeros Tau-441 (Tau-F, Tau-4, 2N4R isoforma) humanos recombinantes (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Análisis mediante inmunotransferencia por puntos (dot blot) (especificidad): una dilución 1:1 000 de un lote representativo detectó tau oligómera, pero no tau monómera ni fibrillas tau.

Análisis mediante inmunohistoquímica: una dilución 1:245-1 000 de un lote representativo detectó oligómeros tau en cortezas frontales de pacientes con enfermedad de Alzheimer (EA) y enfermedad de cuerpos de Lewy (LBD) (cortesía del Prof. Rakez Kayed, University of Texas, Galveston).

Análisis mediante inmunofluorescencia: un lote representativo detectó tau oligómera en cortes de tejido cerebral de encefalopatía traumática crónica (CTE), mientras que se observó poca o ninguna inmunorreactividad del oligómero tau en cortes cerebrales humanas sin ETC. La inmunorreactividad del oligómero tau se ubicó con la de tau pThr231 con una conformación cis, pero no con tau pThr231 con una conformación trans, entre pThr231 y Pro232 (Kondo, A., et al. (2015). Nature. 523(7561):431-436.).

Análisis mediante inmunofluorescencia: un lote representativo detectó inmunorreactividad de oligómero tau en cortes de corteza frontal incluidos en parafina de cerebros enfermos de Alzheimer (EA) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: una dilución 1:1 .000 de un lote representativo detectó el oligómero tau en encefalopatía traumática crónica (ETC) en lisado de agregado de Tau.

Análisis de Western Blotting: lotes representativos detectaron el oligómero tau, pero no tau monómera, o cualquier otra proteína oligómera y fibrilar (Wu J.W., et al. (2013). J. Biol. Chem. 288(3):1856-1870; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).
Análisis mediante inmunotransferencia por puntos: un lote representativo detectó oligómeros tau, pero no monómero tau ni filamentos helicoidales emparejados (PHF) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26 (5):1946-1959.).
Análisis mediante ELISA: lotes representativos detectaron oligómeros tau formados vitro, así como oligómeros tau en extractos cerebrales solubles en PBS de pacientes con parálisis supranuclear progresiva (PSP) (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26 (5):1946-1959.).
Análisis mediante ELISA: un lote representativo mostró reactividad selectiva hacia el oligómero tau, mientras que exhibió una inmunorreactividad muy reducida hacia fibrillas tau, y ninguna reactividad hacia tau monómera, u otros oligómeros o fibrillas de proteínas (por ejemplo, Aβ, α-sinucleína, o polipéptido amiloide de islotes) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26 (5):1946-1959.).
Análisis mediante Inmunoprecipitación: lotes representativos causaron inmunoprecipitación del oligómero tau procedente de cerebros de enfermos de Alzheimer (EA), pero no los cerebros sin EA (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Análisis de neutralización: lotes representativos neutralizaron la toxicidad del oligómero tau a las células del neuroblastoma humano SH-SY5Y (Lasagna-Reeves, C.A., et al. (2012). Sci. Rep. 2:700; Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26 (5):1946-1959.).
Análisis mediante inmunohistoquímica: un lote representativo detectó inmunorreactividad del oligómero tau en cortes cerebrales incluidos en parafina de pacientes con parálisis supranuclear progresiva (PSP) (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Categoría de investigación
Neurociencia

Este anticuerpo anti-Tau (T22) oligómera está validado para utilizar en inmunotransferencia por puntos, ELISA, inmunofluorescencia, inmunohistoquímica, inmunoprecipitación, neutralización e inmunoelectrotransferencia.

Subcategoría de investigación
Enfermedades neurodegenerativas

T22 reconoce y neutraliza específicamente la tau oligomérica; T22 no muestra reactividad significativa con el monómero tau, las fibrillas tau, los Aβ oligómeros, las fibrillas Aβ, los oligómeros de α-sinucleína o las fibrillas de α -sinucleína (Lasagna-Reeves, C. A., et al. (2012). FASEB J. 26(5):1946-1959).

Sin purificar

Suero policlonal de conejo que contiene azida sódica al 0,02%.

Estable durante 1 año a -20°C desde la fecha de recepción.
Recomendaciones de manipulación: Tras su recepción, y antes de quitar la tapa, centrifugue el vial y mezcle suavemente la disolución. Distribúyalo en alícuotas en tubos de microcentrífuga y guárdelo a -20°C. Evite ciclos repetidos de congelación y descongelación que pueden dañar la IgG y afectar al rendimiento del producto.

Evaluada mediante inmunotransferencia Western en lisados de tejido cerebral humano.

Análisis mediante inmunoelectrotransferencia: una dilución 1:1 000 de este anticuerpo detectó oligómeros tau en lisado de tejido cerebral humano de enfermos de Alzheimer (EA), pero no tejido sin EA.

Salvo que se indique lo contrario en nuestro catálogo o en otra documentación de la empresa que acompañe al producto, nuestros productos están indicados sólo para investigación y no deben utilizarse para ningún otro propósito, como, entre otros, usos comerciales no autorizados, diagnóstico in vitro, usos terapéuticos ex vivo o in vivo o cualquier tipo de consumo o aplicación en humanos o animales.