Proteína priónica, recombinante

La parte madura de longitud completa etiquetada con histidina de la PrP bovina (25-244) se expresa en E. coli BL21, se solubiliza a partir de cuerpos de inclusión en guanidina-HCl 6 M y se purifica mediante cromatografía en Ni(II)-nitriloacetato agarosa seguida de HPLC de fase inversa (columna C4)

Las enfermedades priónicas o encefalopatías espongiformes transmisibles son enfermedades neurodegenerativas que afectan tanto a los seres humanos como a los animales (Prusiner 1998). Todas las enfermedades priónicas comparten el mismo mecanismo patógeno molecular que implica la conversión de la proteína priónica celular normal (PrPc) en una forma insoluble en detergente no iónico y parcialmente resistente a las proteasas (PrPSc) (Pan et al 1993). Tanto el PrPSc como el PrPc están codificados dentro de un único exón de un gen cromosómico como una proteína de ~ 250 aminoácidos (Basler et al 1986). Muchos PrP de mamíferos tienen una secuencia señal N-terminal de 22 aminoácidos (Hope et al 1986; Turk et al. 1988) y una secuencia señal C-terminal de 23 aminoácidos para la fijación de un ancla de glucosilfosfatidilinositol (Stahl et al. 1987, 1990). La proteína madura de 209 aminoácidos contiene un enlace disulfuro (Turk et al 1988) y tiene dos sitios de glucosilación ligados a la asparagina (Endo et al 1989; Oesch et al. 1995).

Antígeno en la detección inmunoquímica convencional de la EEB.

El usuario final debe determinar la dilución de trabajo óptima.

Categoría de investigación
Neurociencia

Subcategoría de investigación
Enfermedades neurodegenerativas

Líquido en tampón de acetato de sodio 10 mM, pH 4,0, con azida sódica al 0,01 %.

Conservar a -20°C en alícuotas no diluidas durante un máximo de 6 meses después de la fecha de recepción. Evite ciclos repetidos de congelación y descongelación.

La PrPc aparece como una banda única de unos 27 kD en SDS-PAGE

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