Anticuerpo anti-proteína priónica, aa 109-112, clon 3F4

12,3 kDa

Se piensa que los priones causan una serie de enfermedades en diferentes mamíferos, como la encefalopatía espongiforme bovina (BSE, también conocida como «la enfermedad de las vacas locas») en el ganado vacuno y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en humanos. Todas las enfermedades priónicas hasta ahora hipotetizadas afectan a la estructura del cerebro o del tejido nervioso, y en la actualidad no existe tratamiento para ninguna de ellas y se consideran mortales. Se ha planteado la hipótesis de que los priones infectan y se propagan replegándose de manera anómala en una estructura que es capaz de convertir las moléculas normales de la proteína en una forma con estructura anómala. Todos los priones conocidos inducen la formación de un pliegue amiloide, en el cual la proteína polimeriza en un agregado consistente en láminas beta estrechamente comprimidas. Esta estructura alterada es extremadamente estable y se acumula en el tejido infectado, causando la muerte celular y daño tisular. Esta estabilidad significa que los priones son resistentes a la desnaturalización por agentes químicos y físicos, lo que dificulta la eliminación y contención de estas partículas.

Epítopo: aa 109-112

Este anticuerpo anti-proteína priónica, aa 109-112, clon 3F4, se ha validado para su utilización en ELISA, IH, IH(P), IP y WB para la detección del prión.

Inmunohistoquímia (parafina):
Imágenes representativas de un lote anterior. Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano

Inmunohistoquímica (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1 000 *Véase el protocolo más adelante.

El epítopo debe re-exponerse en el tejido fijado mediante pretratamiento del tejido utilizando uno de los siguientes procedimientos:
a. ácido fórmico durante 10 minutos a temperatura ambiente (Kitamoto et al., 1987)
b. autoclave hidrolítico (Kitamoto et al., 1991)
c. tratamiento en microondas (BioGenex, San Ramon, CA)

Inmunoelectrotransferencia (western blot): (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Se utilizó una dilución 1:10 000 - 1:100 000 de un lote anterior.

Inmunoprecipitación: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:10 -1:100 de un lote anterior.

ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:100 000 de un lote anterior.

Las diluciones de trabajo óptimas deben ser determinados por el usuario final.

Restos aminoacídicos 109-112 de la proteína priónica humana, de hámster y felina. No reacciona con la PrP de ninguna otra especie de mamífero. El MAB1562 es reactivo para las formas nativa y desnaturalizada de la PrP. El tejido o las células que se han fijado requieren la reexposición del epítopo (véase más adelante). Reconoce las formas sensible y resistente a las proteasas del PrP.

IgG2a monoclonal de ratón purificada en disolución tampón que contiene PBS y sin conservantes.

Presentación: Purificado

Inmunohistoquímia (parafina):
Proteína priónica (nº de ref. MAB377) en cerebro sano. El tejido fue pretratado con citrato, pH 6,0. Este lote de anticuerpo fue diluido 1:500, utilizando detección IHC-Select con HRP-DAB. La inmunorreactividad se observa predominantemente como tinción de los cuerpos celulares de las neuronas.
Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano

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