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Merck

C3867

Rat Collagen Type I

from rat tail, liquid, 4 mg/mL, suitable for cell culture

Sinónimos:

Colágeno from rat tail, Col1a1, Colágeno de cola de rata

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About This Item

Número CAS:
9007-34-5
UNSPSC Code:
12352202
NACRES:
NA.75
EC Number:
232-697-4
MDL number:
MFCD00130825

Nombre del producto

Colágeno, tipo I solution from rat tail, BioReagent, suitable for cell culture, sterile-filtered

biological source

rat tail

description

Approx. 100mg/vial ((35 - 40 ml) )

sterility

sterile-filtered

product line

BioReagent

assay

>95% (SDS-PAGE)

form

liquid

mol wt

apparent mol wt 115-130 kDa by SDS-PAGE (doublet)
apparent mol wt 215-235 kDa by SDS-PAGE (doublet)

packaging

pkg of 1 vial

concentration

>0.5 mg/mL Biuret

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

surface coverage

6‑10 μg/cm2

impurities

Mycoplasma Test by Barile, none detected

solubility

soluble, clear to hazy, colorless (solubilized in 0.02M acetic acid)

NCBI accession no.

NM_053304.1

UniProt accession no.

P02454

binding specificity

Peptide Source: Collagen

Peptide Source: Fibronectin

shipped in

wet ice

storage temp.

2-8°C

Quality Level

200

Gene Information

rat ... Col1a1(29393)

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Application

Se ha utilizado una disolución de colágeno tipo I de cola de rata para recubrir placas de cultivo de la línea celular de hepatocitos humanos HepG2 y de podocitos. Se ha utilizado como patrón para la generación de la curva de calibración del contenido total de colágeno destinada a su cuantificación en geles de matriz extracelular del hígado.
Se utiliza como material de recubrimiento para soportar el crecimiento y la diferenciación de las células adherentes.

Biochem/physiol Actions

La proteína colágeno es esencial para la la integridad mecánica de los tendones y el hueso. El colágeno del tendón de cola de rata se utiliza en la ingeniería de tejidos en especial en la generación de geles basados en armazones 3-D. Tiene poca antigenicidad y es compatible con los fibroblastos gingivales y los queratinocitos bucales humanos.

Features and Benefits

  • Procedente de la cola de la rata.
  • Esterilización mediante filtración para reducir al mínimo los riesgos de contaminación.
  • Adecuado para una amplia variedad de aplicaciones de cultivo celular.
  • Proporciona una cobertura óptima de la superficie (6-10 μg/cm2) para promover la adhesión y la proliferación celulares.

General description

El colágeno es una proteína de matriz extracelular que consta de una estructura helicoidal triple. La estructura del colágeno tipo I, en particular, se caracteriza por la presencia de tres cadenas α idénticas en su forma homotrímera. Entre estas tres cadenas α, una exhibe una ligera variación de la secuencia. El colágeno tipo I se aisló por primera vez del tendón de la cola de rata, tiene dos cadenas α principales (α y α) y una cadena β.

Other Notes

Cuando C3867 se saca por primera vez del frigorífico aparecerá gelificado. Cuando se le permite llegar por completo a los 37°C, aparecerá en forma líquida.
El colágeno se clasifica en una serie de distintos tipos desde el punto de vista estructural y genético. Nosotros utilizamos la nomenclatura propuesta por Bornstein y Traub. No confundir las designaciones de tipo de Sigma con los tipos de la clasificación reconocida de colágeno.

Preparation Note

Disolución estéril preparada a partir de tendones de cola de rata mediante una modificación del método de extracción publicado 1. Se suministra como una disolución acuosa en ácido acético 20 mM con una concentración proteica como la indicada en el frasco. (Aprox.100 mg de proteína por vial). La concentración de proteínas se estimó según el método de Biuret 2.
El análisis de electroforesis en gel de poliacrilamida SDS muestra el típico patrón de bandas para el colágeno tipo I, con un doblete en los pesos moleculares aparentes de 115 y 130 kDa y otro doblete en 215 y 235 kDa. Según este análisis, la pureza de la muestra de colágeno es >95 %.
Se recomienda su uso como sustrato de cultivo celular. Puede no ser adecuado para la formación de gel 3-D.

Clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

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Certificados de análisis (COA)

Lot/Batch Number
0000511505
0000511505
0000488948
0000488948
0000463820

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  1. How does the storage temperature relate to shipping conditions?

    The storage conditions that a Sigma-Aldrich catalog and label recommend for products are deliberately conservative. For many products, long-term storage at low temperatures will increase the time during which they are expected to remain in specification and therefore are labeled accordingly. Where short-term storage, shipping time frame, or exposure to conditions other than those recommended for long-term storage will not affect product quality, Sigma-Aldrich will ship at ambient temperature. The products sensitive to short-term exposure to conditions other than their recommended long-term storage are shipped on wet or dry ice. Ambient temperature shipping helps to control shipping costs for our customers. At any time, our customers can request wet- or dry-ice shipment, but the special handling is at customer expense if our product history indicates that the product is stable for regular shipment. See Shipping and Storage for more information.

  2. How are collagen solutions stored?

    Collagen solutions should be stored in the refrigerator at 2-8 °C for up to 1 year, unless it becomes contaminated.

  3. Why am I seeing some insolubles in my collagen solution?

    The solubility specifications for this product is clear to hazy colorless solution with a few insolubles at 1 mg/ml in water with 2 μl acetic acid (or 0.1 N acetic acid). The insolubles can be removed by settling or centrifugation.

  4. How can I make a 3-D collagen gel?

    Not all lots of C7661 are suitable for 3D gels. Product No. C4243 has been use-tested in this application. If C4243 is not available, we recommend that customers screen lots of C7661 to try to make 3D gels. We have found that collagen that has been sterilized by gamma-irradiation or by chloroform cannot be used to make 3D collagen gels. The following protocol can be used to make collagen gels: Materials required:Collagen gel solution 1.5 - 3 mg/mL 10X tissue culture medium containing phenol red Sodium bicarbonate or HEPES buffer Procedure: 1.Measure out 800 μL of collagen solution. 2.Add 100 μL of 10X medium (buffered with 1X sodium bicarbonate or HEPES) 3.Adjust pH with 1 N sodium hydroxide, if required (100 μl or less) 4.Add 10X medium to bring volume to 1 ml 5.Mix contents well. Solution should maintain red color to indicate physiological pH6. Dispense into wells to a depth of 1-2 mm (approx. 15 μL/well) 7.Transfer to 37 °C for 20-40 minutes 8.Examine for gel formation The above volumes represent quantities for use in 24 well plates. Volumes can be adjusted to accommodate any culture vessel.

  5. Which document(s) contains shelf-life or expiration date information for a given product?

    If available for a given product, the recommended re-test date or the expiration date can be found on the Certificate of Analysis.

  6. How do I get lot-specific information or a Certificate of Analysis?

    The lot specific COA document can be found by entering the lot number above under the "Documents" section.

  7. How do I find price and availability?

    There are several ways to find pricing and availability for our products. Once you log onto our website, you will find the price and availability displayed on the product detail page. You can contact any of our Customer Sales and Service offices to receive a quote.  USA customers:  1-800-325-3010 or view local office numbers.

  8. What is the Department of Transportation shipping information for this product?

    Transportation information can be found in Section 14 of the product's (M)SDS.To access the shipping information for this material, use the link on the product detail page for the product. 

  9. My question is not addressed here, how can I contact Technical Service for assistance?

    Ask a Scientist here.

Type I collagen extracted from rat-tail and bovine Achilles tendon for dental application: a comparative study
Techatanawat S, et al.
Asian Biomedicine : Research, Reviews and News, 5(6), 787-798 (2011)
Thermal helix-coil transition in UV irradiated collagen from rat tail tendon
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International Journal of Biological Macromolecules, 24(4), 337-340 (1999)
Preparation of ready-to-use, storable and reconstituted type I collagen from rat tail tendon for tissue engineering applications
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On the adhesion-cohesion balance and oxygen consumption characteristics of liver organoids
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