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Merck

E9762

Endoglycosidase F1

Cleaves within N-linked glycans, suitable for Mass Spectrometry, from Elizabethkingia miricola, recombinant, expressed in E. coli

Sinónimos:

Endoglycosidase F1, Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia meningoseptica

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Acerca de este artículo

UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.32
Número CE:
MDL number:
Specific activity:
≥16 U/mg
Recombinant:
expressed in E. coli
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Nombre del producto

Endoglycosidase F1, recombinant, expressed in E. coli, ≥16 U/mg, buffered aqueous solution

recombinant

expressed in E. coli

conjugate

(N-linked)

form

buffered aqueous solution

specific activity

≥16 U/mg

mol wt

32 kDa

shipped in

wet ice

storage temp.

2-8°C

Quality Level

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Application

Cleaves asparagine-linked or free oligomannose and hybrid, but not complex, oligosaccharides.
Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola has been used to remove binding of human hemochromatosis protein (HFE) to cation independent mannose-6-phosphate receptor (CI-MPR) and to glycosylate fucosylated N-glycopeptides.

Biochem/physiol Actions

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola plays an important role in cleavage of glycan structures from the protein by cleaving between the two N-acetylglucosamine residues of the chitobiose core. It mediates high mannose and hybrid oligosaccharides cleavage.

General description

Endoglycosidase F1 from Elizabethkingia miricola is a glycan specific enzyme.

Other Notes

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured Ribonuclease B in 1 minute at 37 °C, pH 5.5.

Packaging

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM NaH2PO4, pH 5.5.

Physical form

Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl pH 7.5

Clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

wgk

WGK 1

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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EndoS2 is a unique and conserved enzyme of serotype M49 group A Streptococcus that hydrolyses N-linked glycans on IgG and alpha-acid glycoprotein
Jonathan S, et al.
BioChemistry: An Indian Journal, 455, 107-118 (2013)
Receptor activity-modifying protein 1 determines the species selectivity of non-peptide CGRP receptor antagonists
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The Journal of Biological Chemistry, 277, 14294-14298 (2002)
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Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
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Blood Cells, Molecules and Diseases, 43(2), 180-193 (2009)
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FEMS microbiology letters, 325(2), 123-129 (2011-11-19)
It has been demonstrated previously that Enterococcus faecalis produces secreted endoglycosidases that enable the bacteria to remove N-linked glycans from glycoproteins. One enzyme potentially responsible for this activity is EF0114, comprising a typical GH18 endoglycosidase domain and a GH20 domain.

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