高分子HPLC

生体分子とは、生細胞によって生成される巨大な高分子化合物であり、生物の基礎となる構成要素として機能し、生命に不可欠な多くの生物学的プロセスを実行する。主な生体分子の種類には、タンパク質、ペプチド、ポリヌクレオチド、炭水化物、脂質、ビタミン、および補酵素などが含まれる。高分子や生体分子の構造的特性、その化学的多様性、生物活性を考慮する必要性、そして複雑なマトリックスといった要因から、効率的な特性評価技術が求められている。利用可能な分離・分析技術は数多くありますが、最も一般的に使用されているのは高速液体クロマトグラフィー（HPLC）です。生体分子には多くの官能基や多様な立体構造が存在するため、HPLCによる生体分子分析は、逆相、サイズ排除、イオン交換など、さまざまなモードに基づいて行われます。適用される分離モードにかかわらず、正確かつ信頼性の高い生体分子の分離には、効率的なカラムの充填と、一貫性のある固定相粒子の化学的性質が不可欠です。

注目のカテゴリー

さまざまな大きさ、形、色の化学薬品用ボトルや容器がまとめられています。一部のボトルには赤いキャップが付いており、ラベルには可燃性物質や腐食性物質を示す危険表示が記載されています。また、黄色い液体が入った小さなバイアルや、白いキャップのついたチューブもあります。

認定標準物質

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液体試料用に、ガラス製のシリンジ本体に取り付けられたプランジャーを備えたオートサンプラー用シリンジ。

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逆相生体分子HPLC

逆相HPLC（RP-HPLC）は、タンパク質、タンパク質断片、およびペプチドの分離・分析に用いられる、高感度かつ汎用性の高い手法である。RP-HPLCでは、非極性の固定相と極性の移動相が使用される。固定相におけるタンパク質およびペプチドの保持は、吸着および分配の原理に従う。疎水性のタンパク質領域は、固定相に可逆的に結合する。タンパク質は、移動相の非極性を高めることで溶出される。分離能は、細孔径、粒子径、カラム長、および固定相に結合した炭化水素鎖の影響を受ける。

サイズ排除クロマトグラフィー（SEC）

サイズ排除クロマトグラフィー（SEC）は、分子のサイズ（すなわち、流体力学的半径）に基づいて分子を分離する非変性クロマトグラフィー法である。この法は、分析物と固定相との相互作用に依存するのではなく、固定相粒子内を分析物がランダムに流れることに基づいている。高分子量の分析物は、固定相粒子の細孔から完全にまたは部分的に排除されるため、より早く溶出します。一方、低分子量の分析物は、粒子内の入り組んだ経路を通過するのに時間がかかるため、より遅く溶出します。SECは、モノクローナル抗体（mAb）の凝集体や断片の特性評価、未知タンパク質の分子量の推定、およびタンパク質製剤の安定性の評価に用いられてきました。

疎水性相互作用クロマトグラフィー（HIC）

疎水性相互作用クロマトグラフィー（HIC）は、疎水性の分析物部分と疎水性の固定相リガンドとの相互作用の程度に基づいて分析物を分離するクロマトグラフィー法である。ペプチドは分子量が低く、折り畳みを起こしにくい性質があるため、HICは通常、ペプチドの分離には用いられない。高塩濃度下では、タンパク質の水和層が十分に破壊され、疎水性の表面領域が非極性の固定相と界面を形成することがある。塩の選択は、ホフマイスター系列に基づいて行われる。この系列では、陽イオンや陰イオンを、タンパク質の水和層を破壊する性質（カオトロピック）を持つもの、あるいはタンパク質の水和層の形成を促進する性質（コスモトロピック）を持つものに分類している。代表的な塩としては、硫酸アンモニウム、硫酸カリウム、硫酸ナトリウムなどが挙げられる。現在、疎水性相互作用クロマトグラフィーは、抗体薬物複合体（ADC）の薬物対抗体比（DAR）プロファイルの測定に利用されている。

イオン交換クロマトグラフィー（IEX）

イオン交換クロマトグラフィー（IEX）は、電荷に基づいて分析物を分離するクロマトグラフィーの一種である。タンパク質やペプチドは両性であり、酸性および塩基性の官能基の両方を有している。タンパク質の酸性官能基には、アスパラギン酸、グルタミン酸、システイン、チロシン、およびC末端のα-カルボキシル基が含まれる。塩基性タンパク質機能基には、アルギニン、ヒスチジン、リジン、およびN末端のα-アミンが含まれます。バイオ医薬品の電荷変異体は、IEXによって検出および分離することができます。電荷変異体は、メッセンジャーRNA（mRNA）転写物の誤翻訳や、脱アミド化、酸化、糖鎖付加などの翻訳後修飾によって生じることがあります。

IEXカラムは、分析対象物質の等電点（pI）に基づいて選択する必要があります。移動相のpHがpIより低い場合、分析対象物質は正電荷を帯び、陽イオン交換カラムに結合します。移動相のpHがpIより高い場合、分析対象物質は負電荷を帯び、陰イオン交換カラムに結合します。

アフィニティークロマトグラフィー

アフィニティクロマトグラフィーは、分析対象物質と固定相リガンドとの間の特異的な相互作用に依存しています。理想的には、目的の分析対象物質のみが固定相と相互作用し、その他のすべての試料成分はカラムを通過します。その後、第2の移動相をカラムに通して、分析対象物質を溶出させます。

プロテインAクロマトグラフィーは、バイオ医薬品業界で採用されている最も一般的なアフィニティークロマトグラフィーの一種です。プロテインAは、黄色ブドウ球菌（S. aureus）の細胞壁に見られる42 kDaの表面タンパク質です。このタンパク質は、IgGのFc領域にある重鎖に特異的に結合するため、IgGを他の試料成分から分離するための理想的なメカニズムとなります。ほとんどのプロテインAカラムは、多孔質の有機粒子にこのタンパク質を固定化して製造されている。しかし、プロテインAクロマトグラフィー用のモノリシック型カラムも開発されており、効率を損なうことなく、さまざまな流速で高いサンプル処理能力を実現している。

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