Anti-Prion Protein Antibody, a.a. 109-112, clone 3F4

12.3 kDa

プリオンは多種多様な哺乳類動物において多数の疾病を引き起こすと考えられており、このような疾病には畜牛の牛海綿状脳症（BSE、「狂牛病」としても知られている）、ヒトのクロイツフェルト・ヤコブ病（CJD）などが含まれます。これまでプリオン起源と仮定されている疾病は脳または他の神経組織の構造に変異をもたらし、これらすべての疾病は現在のところ治癒方法がなく最終的に死に至ります。仮説によれば、プリオンは感染して伝搬するにつれて構造の異常なリフォールディングを引き起こし、正常なタンパク質分子を異常な構造形態へと変化させます。現在までに知られているすべてのプリオンはアミロイドフォルド（折り畳み構造）を形成し、このフォルド内のタンパク質が重合して密に詰め込まれたベータシートの集合体となります。このようにして変異した構造は極めて安定であるとともに、感染した組織をさらに取り込むため、細胞の死と組織の損傷を引き起こします。この安定性は、プリオンが化学的、物理的エージェントによる変性に対する抵抗を意味し、このような粒子の除去や閉じ込めを困難にしています。

エピトープ：a.a. 109-112

Anti-Prion Protein Antibody、a.a.109-112、clone 3F4は、プリオンタンパク質検出用としてELISA、IH、IH（P）、IP、WBでの使用が検証されています。

免疫組織染色（パラフィン）：
前ロットの代表的な画像。 クエン酸バッファーで最適染色、pH 6.0、エピトープ修復：ヒト脳

の免疫組織染色（Kitamoto et al., 1987）:
1:100-1:1,000 *以下のプロトコル参照。

以下のいずれかの手順を用いて組織を前処理することにより、固定組織のエピトープを再曝露する必要があります：
a. 室温においてギ酸で10分間（Kitamoto et al., 1987）
b. 加水分解オートクレーブ処理（Kitamoto et al., 1991）
c. 電子レンジ処理（BioGenex, San Ramon, CA）

ウェスタンブロット: （Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987）：
前回のロットを1:10,000-1:100,000希釈で使用しました。

免疫沈降：（Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987）:
前回のロットを1:10-1:100希釈で使用しました。

ELISA：（Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987）:
1:100,000希釈の前回のロットを使用しました。

最適な希釈濃度は、ご自身で決定してください。

プリオンタンパク質、ヒト、ハムスター、ネコ科の109～112アミノ酸残基。他の哺乳類種由来のPrPとは反応しません。MAB1562は天然PrPおよび変性型PrPと反応します。固定された組織と細胞については、エピトープを再曝露させる必要があります（下の説明参照）。プロテアーゼ感受性、およびプロテアーゼ耐性の両方の形態のPrPを認識します。

フォーマット：精製

保存剤は含まないPBSを含むバッファー中の精製マウスモノクロナールIgG2a。

免疫組織染色（パラフィン）：
プリオンタンパク質（カタログ番号：MAB1562）正常な脳における染色パターン／形態。組織をクエン酸、pH 6.0で前処理しました。この抗体を、IHC-Select Detection with HRP-DABを用いて1:500に希釈しました。免疫反応性は主としてニューロンの細胞体を染色するときに見られます。
クエン酸バッファー、pH 6.0を用いた最適染色、エピトープ修復：ヒト脳

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