Anti-AMPK alpha 1/2 Antibody, clone 34.2

AMP活性化プロテインキナーゼαサブユニット・アイソフォームA（EC 2.7.11.16、UniProt：O18645、別名：AMP活性化プロテインキナーゼαサブユニット・アイソフォームB、AMP活性化プロテインキナーゼαサブユニット・アイソフォームC、EG:132E8.2タンパク質、FI03728p、SNF1A/AMP活性化プロテインキナーゼ）は、キイロショウジョウバエ（ミバエ）のAMPKα（別名：EG:132E8.2、SNF1A、SNF1A-RA、ORF CG3051/Dmel_CG3051）遺伝子（Gene ID：43904）によってコードされています。酵母のスクロース非発酵1（SNF1）とAMP活性化プロテインキナーゼ（AMPK）は、ショウジョウバエと哺乳類に存在するオルソロガスヘテロ三量体セリン／トレオニンキナーゼであり、それぞれが触媒αサブユニットと調節βサブユニットおよびγサブユニットで構成されています。これらのキナーゼは、代謝率が高いことや栄養素の利用可能性が低いことによってAMP/ATP比が上昇したときに細胞のエネルギー準位が低下することを感知します。AMPがγサブユニットに結合すると、活性化ループであるトレオニンの触媒αサブユニットのリン酸化が亢進し、AMPKがアロステリックに活性化します。活性化されたAMPKは下流の標的をリン酸化することで、エネルギーの節約とATP消費の阻害をもたらします。例えば、筋収縮における高率のATP使用は、AMPKを介したアセチルCoAカルボキシラーゼ（ACC）のリン酸化/不活化を引き起こし、それによって脂肪酸酸化を増加させ、細胞エネルギーを回復させます。AMPKは、オートファジーを開始させるプロテインキナーゼULK1をリン酸化することによって、また、哺乳類TOR（mTOR）結合パートナーであるRAPTORをリン酸化することによってmTOR経路の活性を阻害し、オートファジーの正の調節因子として機能します。哺乳類には2種類のαサブユニット（PR KA1およびPRKA2遺伝子にコード）、2種類のβサブユニット（PRKAB1およびPRKAP2遺伝子にコード）、3種類のγサブユニット（PRKAG1、PRKAG2、PRKAG3遺伝子にコード）が存在します。

実測値：約73 kDa算出値：64.60 kDa（ショウジョウバエ）、64.01/63.93/63.97 kDa（ヒト/マウス/ラットAMPKサブユニットα1）、62.32/62.02/62.26 kDa（ヒト/マウス/ラットAMPKサブユニットα2）

エピトープ：N末端触媒ドメイン。

ショウジョウバエAMPKαサブユニットのN末端触媒領域由来の配列に相当する直鎖ペプチド

ウェスタンブロッティング：HEK293細胞ライセート、ラット脳ホモジネート、キイロショウジョウバエS2細胞ライセートからAMPKα1/2が検出されました（Professor Jay Brenman, UNC School of Medicine, USA、厚意による提供）。

抗AMPKα抗体クローン34.2は、AMPKα1/2に対する抗体で、ウェスタンブロッティングで使用できます。

研究カテゴリー
シグナル伝達

研究サブカテゴリー
キナーゼ・ホスファターゼ

クローン34.2は、ショウジョウバエAMPKαサブユニット、ならびにヒト、ラット、マウスを含む多様な哺乳類動物種のAMPK触媒サブユニットα1およびα2と反応します。

フォーマット：精製

精製プロテインG

精製マウスモノクローナルIgG2aκ抗体、0.1 M Tris-グリシンバッファー（pH 7.4）＋150 mM NaCl溶液、0.05%アジ化ナトリウム含有

2～8°Cで受領日から1年間安定です。

HepG2細胞ライセートのウェスタンブロッティングで評価されています。

ウェスタンブロッティング：1.0 µg/mLで使用、10 µgのHepG2細胞ライセートでAMPKα1/2を検出できます。

濃度：ロットに固有のデータシートを参照してください。

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