Anti-IDH1/2 Mutant (R132/172) Antibody, clone MsMab-1

イソクエン酸デヒドロゲナーゼ（IDH）は、イソクエン酸の酸化的脱炭酸を触媒して、αケトグルタル酸と二酸化炭素を生成します。ヒト（IDH1-3）には3つの形態があり、IDH3は、NAD+を補助因子として利用して、クエン酸回路内で機能し、IDH1（EC 1.1.1.42、UniProt P48735）およびIDH2（EC 1.1.1.42、UniProt P48735）は、NADP+を補助因子として利用してクエン酸回路外で機能します。変異したIDH1およびIDH2は、それぞれ細胞質とミトコンドリアにおいて、αケトグルタル酸をオンコメタボライト（癌代謝物）R(-)-2-hydroxyglutarate（2-HG）へと変換します。イソクエン酸デヒドロゲナーゼ1 ⁄ 2変異は、神経膠腫、急性骨髄性白血病（AML）、軟骨腫瘍、骨肉腫、骨巨細胞腫（GCTB）、オリエ病、およびマフッチ症候群において報告されています。

実測値：約47 ～ 50 kDa。

R132G変異を持つヒトIDH1配列由来のKLH結合ペプチド。

エピトープ：IDH1-R132/IDH2-R172変異部位

この抗IDH1/2変異体（R132/172）抗体、クローンMsMab-1は、IDH1/2変異体の検出を目的としたウェスタンブロッティングおよび免疫組織染色（パラフィン）での使用が検証されています。

免疫組織染色：希釈倍率1:50で使用、ヒト大腸、ヒト直腸結腸がんおよびヒト卵巣がん組織において、IDH1/2変異体（R132/172）を検出できます。
ウェスタンブロッティング：変異体選択性は、精製IDH1/2 MBP融合コンストラクトならびに外因的に発現したIDH1/2タンパク質を発現するCHO細胞のライセートに対して検証されました（Kato Kaneko, M., et al. (2013).Tohoku J Exp Med. 230(2):103-109; Liu, X., et al. (2013).Cancer Res. 2(6):803-814）。
ウェスタンブロッティング：トランスフェクトしたUSOS骨肉腫細胞からのライセートにおいて、外因的に発現したIDH2- R172Sを検出できますが、野生型のIDH2またはIDH2-H175Y PA融合タンパク質は検出しません（Kato Kaneko, M., et al. (2014).Cancer Sci.;105(6):744-748）。
免疫組織染色：パラフィン包埋ヒトGCTB（骨巨細胞種）組織切片において、IDH2 R172S変異体を検出できますが、野生型IDH1/2は検出しません（Kato Kaneko, M., et al. (2014).Cancer Sci.;105(6):744-748）。
免疫組織染色：パラフィン包埋ヒト骨肉腫細胞組織切片において、IDH2 R172S変異体を検出できますが、野生型IDH1/2は検出しません（Liu, X., et al. (2013).Cancer Res. 2(6):803-814）。

研究のカテゴリ
アポトーシス &がん

研究サブカテゴリー
アポトーシス-追加

クローンMsMab-1は、ウェスタンブロッティングおよびペプチドを用いたELISA法により、Arg132変異のあるIDH1（R132AD/E/G/H/M/N/Q/SY）およびArg172変異のあるIDH2（R172A/C/D/E/G/L/Q/S/Y）を認識しますが、野生型IDH1/2やその他のIDH1/2変異（IDH1-R132C/F/I/K/L/P/R/T/V/W、IDH2-H175Y、R172F/H/I/K/M/N/P/T/V/W）は認識しません。

フォーマット：精製

精製プロテインG

精製マウスモノクローナルIgG2aκ抗体、150 mM NaCl、0.05% sodium azide含有の0.1 M Tris-Glycineバッファー（pH 7.4）に溶解。

2～8°Cで受領日から1年間安定です。

IDH2-R172Sを発現するU2OS細胞ライセートにおいてウェスタンブロッティングにより評価済み。

ウェスタンブロッティング：2.0 µg/mLで使用、10 µgのU2OS細胞ライセートにおいて、外因的に発現したIDH2-R172S変異体を検出できますが、野生型IDH2は検出しません。

濃度：ロットに固有のデータシートを参照してください。

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