고분자 HPLC

생체분자는 살아있는 세포에 의해 생성되는 거대한 고분자 화합물로, 생물의 기본 구성 요소 역할을 하며 생명에 필수적인 다양한 생물학적 과정을 수행합니다. 주요 생체분자 유형으로는 단백질, 펩티드, 폴리뉴클레오티드, 탄수화물, 지질, 비타민 및 코엔자임 등이 있습니다. 고분자 및 생체분자의 구조적 특성, 화학적 다양성, 생물학적 활성을 고려해야 할 필요성, 그리고 복잡한 매트릭스 등으로 인해 효율적인 특성 분석 기술이 요구됩니다. 사용 가능한 분리 및 분석 기법이 많지만, 고성능 액체 크로마토그래피(HPLC)가 가장 널리 사용됩니다. 생체분자는 다양한 기능기와 여러 가지 구조 형태를 가지고 있기 때문에, HPLC를 이용한 생체분자 분석은 역상, 크기 배제, 이온 교환과 같은 다양한 모드를 기반으로 합니다. 적용되는 분리 모드에 관계없이, 정확하고 신뢰할 수 있는 생체분자 분리를 위해서는 효율적인 컬럼 충진 및 일관된 고정상 입자 화학적 특성이 매우 중요합니다.

주요 카테고리

크기, 모양, 색상이 각기 다른 다양한 화학 용기와 병들이 모여 있습니다. 일부 병에는 빨간색 뚜껑이 달려 있으며, 인화성 및 부식성 물질을 나타내는 위험 기호가 표시된 라벨이 붙어 있습니다. 또한 노란색 액체가 든 작은 유리병과 흰색 뚜껑이 달린 튜브도 있습니다.

공인 표준물질

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역상 생체분자 HPLC

역상 HPLC(RP-HPLC)는 단백질, 단백질 단편 및 펩타이드를 분리하고 분석하는 데 사용되는 민감하고 다목적적인 기법입니다. RP-HPLC는 비극성 고정상과 극성 이동상을 사용합니다. 고정상에 대한 단백질 및 펩타이드의 머무름은 흡착 및 분배 원리에 따릅니다. 소수성 단백질 영역은 고정상에 가역적으로 결합합니다. 단극성 이동상의 성질을 강화함으로써 단백질을 용출시킵니다. 분해능은 기공 크기, 입자 크기, 컬럼 길이 및 고정상에 부착된 탄화수소 사슬의 영향으로 달라질 수 있습니다.

크기 배제 크로마토그래피 (SEC)

크기 배제 크로마토그래피(SEC)는 분자의 크기(즉, 유체역학적 반경)에 따라 분자를 분리하는 비변성 크로마토그래피 방식입니다. 이 방식은 분석물과 고정상의 상호작용에 의존하지 않고, 오히려 분석물이 고정상 입자를 무작위로 통과하는 현상에 기반합니다. 고분자량 분석물은 고정상 입자 기공에서 완전히 또는 부분적으로 배제되므로 더 일찍 용출되는 반면, 저분자량 분석물은 입자 내부의 복잡한 경로를 통과하는 데 더 많은 시간이 소요되므로 더 늦게 용출됩니다. SEC는 단일클론 항체(mAbs) 응집체 및 단편을 특성화하고, 미지 단백질의 분자량을 추정하며, 단백질 제형의 안정성을 평가하는 데 사용되어 왔습니다.

소수성 상호작용 크로마토그래피(HIC)

소수성 상호작용 크로마토그래피(HIC)는 소수성 분석물 기와 소수성 고정상 리간드 간의 상호작용 정도에 따라 분석물을 분리하는 크로마토그래피 방식입니다. 펩타이드의 경우 분자량이 낮고 접힘 경향이 적기 때문에, HIC는 일반적으로 펩타이드 분리에는 사용되지 않습니다. 고농도의 염 용액에서는 단백질 수화층이 충분히 파괴되어 소수성 표면 영역이 비극성 고정상과 접촉할 수 있습니다. 염의 선택은 호프마이스터 계열에 따라 결정되는데, 이 계열은 양이온과 음이온을 단백질 수화층을 파괴하는 능력(카오트로픽) 또는 단백질 수화층 형성을 촉진하는 능력(코스모트로픽)에 따라 분류합니다. 대표적인 염으로는 황산암모늄, 황산칼륨, 황산나트륨 등이 있습니다. 현재 소수성 상호작용 크로마토그래피는 항체-약물 접합체(ADC)의 약물 대 항체 비율(DAR) 프로파일을 결정하는 데 사용되고 있다.

이온 교환 크로마토그래피(IEX)

이온 교환 크로마토그래피(IEX)는 전하를 기준으로 분석물을 분리하는 크로마토그래피 방식입니다. 단백질과 펩타이드가 양쪽성(amphoteric)을 띠고 있어, 산성 및 염기성 기능기를 모두 나타냅니다. 단백질의 산성 기능기에는 아스파르트산, 글루탐산, 시스테인, 티로신, 그리고 C-말단 α-카르복실기가 포함됩니다. 염기성 단백질 기능성기에는 아르기닌, 히스티딘, 라이신 및 N-말단 α-아민이 포함됩니다. 생물학적 제제의 전하 변이체는 IEX를 통해 검출 및 분리될 수 있습니다. 전하 변이체는 메신저 RNA(mRNA) 전사체의 오번역 및/또는 탈아미드화, 산화, 당화 등의 번역 후 변형으로 인해 발생할 수 있습니다.

IEX 컬럼은 분석물의 등전점(pI)을 기준으로 선택해야 합니다. 이동상의 pH가 pI보다 낮으면 분석물은 양전하를 띠게 되어 양이온 교환 컬럼에 결합합니다. 이동상의 pH가 pI보다 높으면 분석물은 음전하를 띠게 되어 음이온 교환 컬럼에 결합합니다.

친화성 크로마토그래피

친화성 크로마토그래피는 분석물과 고정상 리간드 간의 특이적 상호작용에 의존합니다. 이상적으로는 관심 대상인 분석물만이 고정상과 결합하여, 다른 모든 시료 성분은 컬럼을 통과하게 됩니다. 그런 다음 두 번째 이동상을 컬럼을 통과시켜 분석물을 용출시킵니다.

단백질 A 크로마토그래피는 바이오의약품 산업에서 가장 널리 사용되는 친화성 크로마토그래피 방식입니다. 단백질 A는 황색포도상구균(S. aureus)의 세포벽에서 발견되는 42 kDa의 표면 단백질입니다. 이 단백질은 IgG의 Fc 영역에 있는 중쇄에 특이적으로 결합하므로, IgG를 다른 시료 성분으로부터 분리하는 데 이상적인 기전입니다. 대부분의 프로테인 A 컬럼은 다공성 유기 입자에 단백질을 고정화하여 제조됩니다. 그러나 프로테인 A 크로마토그래피용 모놀리식 형식이 개발되어, 효율을 저하시키지 않으면서 다양한 유속에서 높은 시료 처리량을 확보할 수 있게 되었습니다.

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