D147206
5,6-Dimethylbenzimidazole
≥99%
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Acerca de este artículo
Fórmula empírica (notación de Hill):
C9H10N2
Número CAS:
Peso molecular:
146.19
NACRES:
NA.22
PubChem Substance ID:
eCl@ss:
32151902
UNSPSC Code:
12352100
EC Number:
209-488-1
MDL number:
Beilstein/REAXYS Number:
116595
Assay:
≥99%
Form:
powder
Servicio técnico
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Permítanos ayudarleServicio técnico
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Permítanos ayudarleInChI key
LJUQGASMPRMWIW-UHFFFAOYSA-N
InChI
1S/C9H10N2/c1-6-3-8-9(4-7(6)2)11-5-10-8/h3-5H,1-2H3,(H,10,11)
SMILES string
Cc1cc2nc[nH]c2cc1C
assay
≥99%
form
powder
Quality Level
Categorías relacionadas
Clase de almacenamiento
11 - Combustible Solids
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
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Finding the final pieces of the vitamin B12 biosynthetic jigsaw.
Martin J Warren
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 103(13), 4799-4800 (2006-03-29)
Michiko E Taga et al.
Nature, 446(7134), 449-453 (2007-03-23)
Vitamin B12 (cobalamin) is among the largest known non-polymeric natural products, and the only vitamin synthesized exclusively by microorganisms. The biosynthesis of the lower ligand of vitamin B(12), 5,6-dimethylbenzimidazole (DMB), is poorly understood. Recently, we discovered that a Sinorhizobium meliloti
Michael J Gray et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 104(8), 2921-2926 (2007-02-16)
The synthesis of 5,6-dimethylbenzimidazole (DMB), the lower ligand of coenzyme B(12), has remained elusive. We report in vitro and in vivo evidence that the BluB protein of the photosynthetic bacterium Rhodospirillum rubrum is necessary and sufficient for catalysis of the
Pseudo-B12 joins the cofactor family.
Michiko E Taga et al.
Journal of bacteriology, 190(4), 1157-1159 (2007-12-18)
Christine Männel-Croisé et al.
Chemical communications (Cambridge, England), 47(40), 11249-11251 (2011-09-20)
Immobilisation of vitamin B12 allows synthesising a biomimetic base-off/histidine-on complex that resembles structural features of cobalamin dependent enzyme active sites.
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