Anticuerpo anti-MMP-9, dominio catalítico

92 kDa

Todas las células dentro de los tejidos están rodeadas por una matriz extracelular (ECM) que proporciona a los tejidos la forma y la estructura. La ECM se está remodelando constantemente y se mantiene una comunicación constante entre las células a través de dicha matriz. Las proteínas secretadas, denominadas metaloproteinasas de matriz (MMP), están implicadas en la modulación de las interacciones de la matriz celular. Las MMP son endopeptidasas de unión al Zn(2+) que degradan varios componentes de la ECM.
Las MMP son enzimas implicadas en los procesos de remodelación tisular normales y patológicos, la cicatrización de heridas, la angiogénesis y la invasión tumoral. La MMP9, también conocida como gelatinasa B, es una enzima secretada que degrada los colágenos intersticiales, tipos I, II y III, y que es producida por los macrófagos alveolares y los granulocitos normales. La expresión de la MMP9 aumenta en las líneas celulares derivadas de linfoma infectadas por el virus de Epstein-Barr y puede ser importante en los carcinomas nasofaríngeos típicamente infiltrantes.

Colagenasa de tipo IV de 92 kDa de rata activa expresada en E. coli (dominio catalítico)

Epítopo: Dominio catalítico

Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB):
se utilizó una dilución 1:1000 de un lote anterior.

Inmunoprecipitación:
se utilizó una dilución 1:500 de un lote anterior. La MMP-9 es producida constitutivamente por algunas líneas celulares tumorales (es decir, HT1080, HL60 y U937), pero no en la mayoría de las células y tejidos quiescentes. El éster de forbol TPA estimula la producción de MMP-9 en algunos tipos de células. Los niveles de la MMP-9 en los medios de cultivo (pg/ml) suelen estar por debajo del umbral de detección de la transferencia Western convencional. La enzima se puede concentrar desde los medios de cultivo por cromatografía de afinidad gelatina-agarosa (Goldberg, G.I. et al J. Biol. Chem. 267, 4583-4591. 1992). Esto puede evitar la aparición de una banda falsa de unión de anticuerpos en las proximidades de 68 kDa exhibidas por algunos medios concentrados.
Transferencia Western: 1:2.000. Normalmente se detectan las formas de 98-95 kDa pro y de 92-88 kDa activa, así como productos de degradación en condiciones totalmente reducidas. En condiciones no reducidas pueden detectarse otras bandas debido a TIMP estable en SDS y otros complejos inhibidores. Se recomienda CC069 como control positivo.

Inmunohistoquímica: se utilizó una dilución 1:100 de un lote anterior en tejidos congelados fijados con acetona.

El usuario final debe determinar las diluciones de trabajo óptimas

Categoría de investigación
Estructura celular

El anticuerpo anti-MMP-9, dominio catalítico, es un anticuerpo contra la MMP-9 para utilizar en IH, IP y WB.

Subcategoría de investigación
MMP y TIMP

No se ha confirmado reactividad con otras especies.

Reconoce las formas MMP-9 por y activa de rata. El anticuerpo también reacciona con la MMP-9 de ratón y la MMP-9 humana; no se han analizado otras especies. No muestra reactividad cruzada con otros miembros de la familia MMP. El anticuerpo se generó utilizando como inmunógeno colagenasa de tipo IV activa de 92 kDa de rata expresada en E. coli (dominio catalítico).

Anticuerpo policlonal de conejo purificado en disolución tampón que contiene PBS con acida sódica al 0,05 %.

Presentación: Purificada

Proteína A purificada

Estable durante 1 año a 2-8°C desde la fecha de recepción.

Control
Lisado de células HL60, lisado de células U937

Evaluada habitualmente mediante inmunotransferencia Western en lisados L6.

Análisis mediante inmunotransferencia Western: una dilución 1:1000 de este lote detectó la MMP-9 en 10 µg de lisados L6.

Concentración: Para conocer la concentración específica del lote, consulte el certificado de análisis.

Sustituye a: 04-1150

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