Anticuerpo anti-vinculina, clon VIIF9 (7F9), sin líquido ascítico

La metavinculina (MV) y su variante de empalme truncado en los a.a. 916-983 (UniProt P18206) son proteínas del citoesqueleto codificadas por el gen VCL (también conocido como MVCL, CMD1W, CMH15) (ID del gen 7414) en humanos. El dominio de la cabeza globular N-terminal (a.a. 2 a 835) de la vinculina o la MV contiene sitios de unión para la talina y la α-actinina, así como un sitio de fosforilación de tirosina, mientras que su región de cola C-terminal (a.a. 879 a1134 de la MV; a.a. 879 a 1066 de la vinculina) contiene sitios de unión para la actina F, la paxilina y lípidos. La vinculina se asocia con la adhesión focal y las uniones adherentes, que son complejos que sirven de núcleos a los filamentos de actina y los reticulantes entre el medio externo, la membrana plasmática y el citoesqueleto de actina. La pérdida de vinculina interrumpe la formación de complejos de adhesión focal y evita la adhesión y la propagación celulares, lo que va acompañado de una menor formación de fibras de estrés y una inhibición de la extensión de los lamelipodios. Los músculos lisos y los músculos esqueléticos en su estado contráctil bien diferenciado co-expresan vinculina y meta-vinculina. Las dos isoformas de la vinculina se encuentran juntas en estructuras adhesivas musculares, como las placas densas de los músculos lisos, los discos intercalados en los cardiomiocitos y los costámeros en los músculos esqueléticos.

~130 kDa observados. El tamaño de las bandas diana parece superior a los pesos moleculares calculados de 116,7 kDa (vinculina, isoforma 1) y 123,80 kDa (metavinculina, isoforma 2).

Meta-vinculina de útero humano.

Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): 0,5 µg/ml de un lote representativo detectaron la vinculina en 10 µg de lisado de célulasA431.
Análisis mediante inmunohistoquímica: en una dilución 1:1 000 de un lote representativo se detectó la vinculina en cortes de tejido renal y colónico humano.
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): un lote representativo detectó la vinculina en lisados de HEK293 y HepG2 (Veronese, A., et al. (2011). Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 108(12):4840-4845).
Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (WB): el clon VII F7 reaccionó por igual con la vinculina y la meta-vinculina humanas por inmunotransferencia y reconoció todas las variantes de la vinculina (α α′, β, γ) y la meta-vinculina (α & β) resueltas por isoelectroenfoque (Glukhova, M.A., et al. (1990). J. Biol. Chem. 265:13042-13046).
Análisis mediante inmunofluorescencia: un lote representativo inmunotiñó mediante inmunohistoquímica fluorescente la proteína de adhesión focal vinculina en cortes de músculo esquelético y cardíaco de ratón congelados fijados con acetona (Belkin, A.M., et al. (1996). J. Cell Biol. 132(1- 2):211-226).
Análisis mediante inmunocitoquímica: un lote representativo detectó un aumento del tamaño promedio y el número de adherencias focales por célula después de la atenuación de los genes mediados por miR-200 mediante tinción inmunocitoquímica fluorescente de células de cáncer de mama humano MDA-MB-231 permeabilizadas con Triton X-100 y fijadas con paraformaldehído (Bracken, C.P., et al. (2014). EMBO J. 33(18):2040-2056).
Análisis de inmunocitoquímica: un lote representativo inmunotiñó por inmunocitoquímica fluorescente la proteína de adhesión focal vinculina en fibroblastos humanos permeabilizados con Tritón X-100 y fijados con paraformaldehído (Addad, S., et al. (2011). Mar. Drugs. 9(6):967-983).
Análisis de inmunocitoquímica: un lote representativo inmunotiñó por inmunocitoquímica fluorescente la proteína de adhesión focal vinculina en células epiteliales intestinales humanas fijas (HIEC) (Gagné , D., et al. (2010). J. Cell Physiol. 222(2):387-400).
Análisis mediante inmunocitoquímica: lotes representativos inmunotiñeron por inmunocitoquímica fluorescente la proteína de adhesión focal vinculina en fibroblastos embrionarios de rata REF52, fibroblastos cutáneos de ratón, condrocitos de conejo y células MCF-7 humanas permeabilizados con Triton X-100 y fijados con paraformaldehído (Akimov, S.S., et al. (2000). J. Cell Biol. 148(4):825-838; Jurjus, R.A., et al. (2008). Wound Repair Regen. 16(5):649-660; Yamamoto, K., et al. (2007). Biomaterials. 28(10):1838-1846; Poppe, M., et al. (2007). Oncogene. 26(24):3462-3472).

Categoría de investigación
Estructura celular

El anticuerpo anti-vinculina, clon VIIF9 (7F9), sin líquido ascítico
es un anticuerpo contra la vinculina para uso en Western Blotting
, inmunohistoquímica (parafina), inmunofluorescencia

Inmunocitoquímica.

Subcategoría de investigación
Comunicación citoesquelética

El clon VII F9 (7F9) reaccionó por igual con la vinculina y la meta-vinculina humanas por inmunotransferencia y reconoció todas las variantes de la vinculina (α α′, β, γ) y la meta-vinculina (α & β) resueltas por isoelectroenfoque (Glukhova, M.A., et al. (1990). J. Biol. Chem. 265:13042-13046).

Anticuerpo IgG1κ monoclonal de ratón purificado en tampón que contiene Tris-glicina 0,1 M (pH 7,4), NaCl 150 mM con azida sódica al 0,05 %.

Presentación: Purificada

Proteína G purificada

Estable durante 1 año a 2-8°C desde la fecha de recepción.

Evaluada mediante inmunotransferencia Western en lisado celular HepG2.

Análisis mediante inmunoelectrotransferencia (western blot): 0,5 µg/ml de este anticuerpo detectó la vinculina en 10 µg de lisado de células HepG2.

Concentración: Consulte la ficha técnica específica del lote.

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