Anticorps anti-acétyl-lysine

Dans le noyau, l'ADN est étroitement empaqueté dans des nucléosomes, ce qui crée un environnement très répressif pour les processus liés à l'ADN, tels que la transcription. L'acétylation des résidus lysine au sein des protéines est apparue comme un mécanisme important utilisé par les cellules pour surmonter cette répression. L'acétylation des protéines non histones, telles que les facteurs de transcription, et des histones semble être impliquée dans ce processus. L'acétylation peut entraîner des transitions structurelles ainsi qu'une signalisation spécifique dans des domaines de la chromatine distincts. Le rôle de l'acétylation dans la signalisation intracellulaire a été déduit de la liaison de peptides acétylés par le bromodomaine conservé. En outre, des découvertes récentes suggèrent que la reconnaissance entre un bromodomaine et une lysine acétylée peut servir de mécanisme de régulation des interactions protéine-protéine dans de nombreux processus cellulaires tels que le remodelage de la chromatine et l'activation de la transcription.

Dépend du poids moléculaire de la protéine acétylée au niveau des résidus lysine à détecter.

Un mélange d'antigènes acétylés chimiquement.

Domaine de recherche
Épigénétique et fonction nucléaire

Immunoprécipitation : 5 μg d'un précédent lot ont permis d'immunoprécipiter la p300 recombinante acétylée in vitro.
Analyse par western blotting : une dilution au 1/1 000e du précédent lot de l'anticorps détecté :
• des histones acétylées et, dans une moindre mesure, d'autres protéines dans un lysat de cellules Cos-1 traitées à la trichostatine A (5 μM) en tampon RIPA. La trichostatine A, inhibiteur des désacétylases, a été utilisée pour augmenter le taux d'histones acétylées. (Panel B).
• Protéine p53 à étiquette GST (100 ng) acétylée in vitro avec une protéine recombinante P300 ou PCAF. (Panel C).

L'anticorps anti-acétyl-lysine est un anticorps polyclonal de lapin de haute qualité pour la détection de l'acétyl-lysine et a été validé en WB et IP.

Sous-domaine de recherche
Biologie de la chromatine

Protéines contenant de l'acétyl-lysine, y compris des histones, provenant de cellules traitées au butyrate de sodium ou à la trichostatine A, p53 acétylée in vitro par p300 ou PCAF, et BSA acétylée chimiquement.

Réactivité croisée à prévoir avec un large spectre d'espèces.

Antisérum

Sérum d'IgG de lapin contenant 0,05 % d'azoture de sodium et 30 % de glycérol.

Stable pendant 1 an à compter de la date de réception.

Contrôle
Cellules HeLa et NIH/3T3 traitées au TSA, tissu d'ostéosarcome.

Évalué par western blotting sur des protéines extraites en milieu acide de cellules HeLa traitées au butyrate de sodium, sur de la BSA acétylée chimiquement, sur des histones acétylées et, dans une moindre mesure, sur d'autres protéines dans un lysat de cellules Cos-1 traitées à la trichostatine A.

Analyse par western blotting : une dilution au 1/1 000-1/2 000e de cet anticorps a permis de détecter :
• des histones acétylées dans des protéines extraites en milieu acide à partir de cellules HeLa traitées au butyrate de sodium (5 mM). Le butyrate de sodium, inhibiteur des désacétylases, a été utilisé pour augmenter le taux d'histones acétylées. (Panel A).
• BSA acétylée chimiquement dans une analyse par dot blot.

Concentration : la concentration de chaque lot figure sur le certificat d'analyse.

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