Anticorps anti-arrestine de cônes

Produit évalué par western blotting sur des lysats de tissu rétinien de souris. Analyse par western blotting : une dilution au 1/500e de cet anticorps a permis de détecter l'arrestine-C dans des lysats de tissu rétinien de souris.

Applications testées Analyse par immunohistochimie (paraffine) : Une dilution au 1/250e d'un lot représentatif a permis de détecter l'arrestine des cônes sur des coupes de tissus de cervelet de souris, de rétine de rat et de rétine de souris. Remarque : il revient à l'utilisateur final de déterminer les dilutions de travail optimales, car les échantillons et les conditions expérimentales peuvent varier selon l'utilisateur final

Domaine de recherche
Neurosciences

L'anticorps anti-arrestine des cônes, réf. AB15282, est un anticorps polyclonal de lapin qui permet de détecter l'arrestine-C et qui a été testé en western blotting et en immunohistochimie (paraffine).

Sous-domaine de recherche
Fonctions sensorielles et système nerveux périphérique (SNP)

Cet anticorps polyclonal de lapin détecte l'arrestine-C. Il cible un épitope de 12 acides aminés de l'extrémité C-terminale.

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L'arrestine-C (UniProt : Q9EQP6 ; également appelée arrestine des cônes, cArr, arrestine-3 des cônes rétiniens) est codée par le gène Arr3 (identifiant du gène : 170735) chez les espèces murines. Les arrestines sont une superfamille de protéines multi-fonctionnelles qui régulent la signalisation et le trafic de la majorité des récepteurs couplés aux protéines G (RCPG), ainsi que la localisation cellulaire et l'activité de nombreuses autres protéines de signalisation. L'arrestine-C, une protéine homodimérique liée au disulfure, est principalement trouvée dans les segments internes et externes, et dans les régions plexiformes internes de la rétine. Elle est exprimée dans les photorécepteurs des cônes et dans les pinéalocytes et peut contribuer aux mécanismes d'arrêt associés à la vision en couleur de haute acuité. L'arrestine-C est une molécule allongée à deux domaines avec un repliement global et des interactions clés entre domaines qui maintiennent la protéine libre dans sa conformation basale de manière similaire aux autres sous-types. Plusieurs éléments structurels contribuent à la liaison de l'arrestine. La région acide C-terminale joue un rôle régulateur dans le contrôle de la sélectivité de liaison de l'arrestine vis-à-vis de la forme phosphorylée et activée d'un récepteur. Le domaine N-terminal basique participe directement à l'interaction avec les récepteurs et joue un rôle régulateur par le biais de l'interaction intramoléculaire avec la région acide C-terminale. Par ailleurs, deux domaines localisés vers le centre sont directement impliqués dans la détermination de la spécificité et de la sélectivité de liaison aux récepteurs. Chez l'homme, des mutations du gène ARR3 ont été associées à la myopie liée au chromosone X 26 qui se caractérise par des modifications typiques d'un fond d'œil tigroïde, fréquemment observé dans les cas de forte myopie précoce. (réf. : Gurevich, VV., et al. (2018). Protein Cell. 9; 986-1003; Xiao, X., et al. (2016). Mol. Vis. 22; 1257-1266).

Poids moléculaire cible : poids réel (observé) d'env. 50 kDa poids théorique (calculé) de 41,92 kDa Des bandes non caractérisées peuvent être observées avec certains lysats.

Peptide linéaire conjugué à la KLH et correspondant à 12 acides aminés de la région C-terminale de l'arrestine des cônes de souris.

Épitope : région C-terminale

Concentration : voir la fiche technique du lot concerné.

Anticorps polyclonal de lapin purifié dans un tampon contenant du tampon phosphate 0,02 M (pH 7,6), du NaCl 0,25 M et 0,1 % d'azoture de sodium.

Produit purifié par immuno-affinité

Conditions de conservation recommandées : +2 °C à +8 °C.

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