Anticorps anti-oxDJ-1 (Cys106), clone M149

La protéine DJ-1 (UniProt Q99497 ; également appelée protéine 7 de la maladie de Parkinson (autosomique récessive, apparition précoce), protéine de liaison du sperme sécrétoire de l'épididyme Li 67p, oncogène DJ1) est codée par le gène PARK7 (également appelé DJ1, HEL-S-67p) (identifiant du gène : 11315) chez les humains. La protéine DJ-1 appartient à la famille des protéines ThiJ/PfpI, caractérisées par un domaine ThiJ. La protéine DJ-1serait impliquée dans plusieurs processus physiologiques, notamment la transformation oncogène cellulaire, la régulation des interactions ARN-protéine, la fertilisation du sperme, la défense antioxydante et la régulation de la transcription. Les mutations du gène DJ-1, PARK7, sont une cause reconnue de la maladie de Parkinson autosomique récessive avec une présentation clinique similaire à celles des autres formes de syndromes parkinsoniens. Le résidu cystéine 106 de la protéine DJ-1 (Cys106) est préférentiellement oxydé par l'ajout direct d'oxygène en réponse à un stress oxydant cellulaire. La cystéine forme 3 espèces oxydées différentes, la cystéine-acide sulfénique (Cys-SOH), la cystéine-acide sulfinique (Cys-SO2H) et la cystéine-acide sulfonique (Cys-SO3H). La forme Cys-SO2H de l'oxDJ-1 est probablement la forme active et une oxydation plus importante en Cys-SO3H entraîne une perte de fonction biologique. Les niveaux d'oxDJ-1 dans les érythrocytes de patients parkinsoniens non médicamentés seraient considérablement plus élevés que chez les patients parkinsoniens médicamentés et chez les sujets sains.

Poids réel (observé) : env. 20 kDa. Une ou plusieurs bandes non caractérisées peuvent apparaître avec certains lysats.

DJ-1 recombinante oxydée, marquée à l'His, purifiée à partir d'un hôte E. coli traité au H2O2 correspondant à la Cys106-SO2H/-SO3H de l'oxDJ-1 humaine.

Épitope : Cys106-SO2H/-SO3H

Cet anticorps anti-oxDJ-1 (Cys106), clone M149, est validé pour une utilisation en western blotting et en immunoprécipitation pour la détection de l'oxDJ-1.

Domaine de recherche
Neurosciences

Immunohistochimie : un lot représentatif a permis de détecter l'oxydation de la protéine DJ-1 sur différentes régions de coupes de tissu cérébral de murine (cortex cérébral, hippocampe, striatum, SN pars compacta, SN pars reticulata) et de tissu cérébral humain (SN et noyau rouge du mésencéphale) (Saito, Y., et al. (2014). J Neuropathol Exp Neurol. 73(7):714-728.)
Analyse par western blotting : un lot représentatif a permis de détecter l'oxydation basale de la protéine DJ-1 (oxDJ-1) dans des cellules de neuroblastome humain SH-SY5Y et dans des fibroblastes murines de type sauvage, mais pas de détecter l'invalidation de la protéine DJ-1 chez la souris ni l'oxDJ-1 avancée dans les cellules SH-SY5Y traitées au H2O2 (Saito, Y., et al. (2014). J Neuropathol Exp Neurol. 73(7):714-728.).

Sous-domaine de recherche
Signalisation du développement

L'immunoréactivité envers les formes Cys-SO2H ou Cys-SO3H de l'oxDJ-1 n'est pas encore établie.

Anticorps IgG2aκ monoclonal de souris purifié, dans un tampon à base de Tris-glycine 0,1 M (pH 7,4) et de NaCl 150 mM contenant 0,05 % d'azoture de sodium.

Format : Produit purifié

Produit purifié sur protéine G

Stable entre 2 et 8 °C pendant 1 an à compter de la date de réception.

Produit évalué par western blotting sur des lysats de cellules SH-SY5Y.

Analyse par western blotting : une concentration de 0,1 µg/ml de cet anticorps a permis de détecter l'oxydation avancée de la protéine DJ-1 dans 10 µg de lysat de cellules de neuroblastome humain SH-SY5Y traitées au H2O2.

Concentration : Voir la fiche technique du lot concerné.

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