Accéder au contenu
Merck

C7688

Chaperonin 60 from Escherichia coli

>95% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli overproducing strain, lyophilized powder

Synonyme(s) :

Cpn60, GroEL

Se connecter pour consulter les tarifs organisationnels et contractuels.

Sélectionner une taille de conditionnement


A propos de cet article

UNSPSC Code:
12352200
NACRES:
NA.32
MDL number:
Service technique
Besoin d'aide ? Notre équipe de scientifiques expérimentés est là pour vous.
Laissez-nous vous aider
Service technique
Besoin d'aide ? Notre équipe de scientifiques expérimentés est là pour vous.
Laissez-nous vous aider

Nom du produit

Chaperonin 60 from Escherichia coli, >95% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli overproducing strain, lyophilized powder

biological source

Escherichia coli

recombinant

expressed in E. coli overproducing strain

assay

>95% (SDS-PAGE)

form

lyophilized powder

technique(s)

electron microscopy: suitable
mass spectrometry (MS): suitable

suitability

passes test (Refolding (w/GroES))

UniProt accession no.

storage temp.

2-8°C

Quality Level

Gene Information

human ... HSPD1(3329)

Application

Chaperonin 60 from Escherichia coli has been used:
  • in mass spectroscopy
  • in cryo-electron microscopy imaging as control for testing particle distribution
  • as standard in infrared spectrum measurements
  • as a protein sample for stability assessment and characterization studies using differential mobility analysis (DMA) and cryo-electron microscopy (cryo-EM).

Biochem/physiol Actions

Apart from its role in facilitating protein folding, chaperonin 60 (Cpn60) serves as an extracellular signaling protein, showing functional similarities to certain proinflammatory cytokines. Furthermore, Cpn60 contributes to the inhibition of lipid accumulation and adipogenesis during the initial stages of cellular differentiation, thereby exerting anti-obesity effects.

General description

Research area: Cell Signaling

Chaperonin 60 (GroEL) and chaperonin 10 (GroES) belong to the ubiquitous family of heat-shock molecular chaperones found in prokaryotes and in eukaryotic organelles.

Packaging

Package size based on protein content.

Physical form

Lyophilized powder containing Tris buffer salts, potassium chloride, magnesium chloride, dithiothreitol, and trehalose as stabilizer.

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Faites votre choix parmi les versions les plus récentes :

Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number

Vous ne trouvez pas la bonne version ?

Si vous avez besoin d'une version particulière, vous pouvez rechercher un certificat spécifique par le numéro de lot.

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

Self-assembled monolayers improve protein distribution on holey carbon cryo-EM supports
Meyerson JR, et al.
Scientific Reports, 4(2), 7084-7084 (2014)
Surface-exposed chaperonin 60 derived from Propionibacterium freudenreichii MJ2 inhibits adipogenesis by decreasing the expression of C/EBP?/PPAR?
An M and Lim Y-H
Scientific Reports, 13(1), 19251-19251 (2023)
Separating and visualising protein assemblies by means of preparative mass spectrometry and microscopy
Benesch JLP, et al.
Journal of Structural Biology, 172(2), 161-168 (2010)
Observation of a single protein by ultrafast X-ray diffraction
Ekeberg T, et al.
Light: Science & Applications, 13(1), 15-15 (2024)
Infrared irradiation in the collision cell of a hybrid tandem quadrupole/time-of-flight mass spectrometer for declustering and cleaning of nanoelectrosprayed protein complex ions
El-Faramawy A, et al.
Analytical Chemistry, 82(23), 9878-9884 (2010)

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique