D4545
ADN polymérase Taq from Thermus aquaticus
with 10× PCR reaction buffer without MgCl2
Synonyme(s) :
Taq polymerase, Taq polymerase enzyme
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A propos de cet article
Numéro CAS:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.55
MDL number:
Biological source:
enzyme from bacterial (Thermus Aquaticus)
Recombinant:
expressed in E. coli
Concentration:
5 units/μL
Service technique
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Laissez-nous vous aiderService technique
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Laissez-nous vous aiderbiological source
enzyme from bacterial (Thermus Aquaticus)
recombinant
expressed in E. coli
form
liquid
usage
sufficient for 1500 reactions, sufficient for 250 reactions, sufficient for 50 reactions, sufficient for 5000 reactions
feature
dNTPs included: no, hotstart: no, Standard PCR
color
colorless
input
purified DNA
suitability
suitable for PCR and automated sequencing reactions
application(s)
agriculture
shipped in
wet ice
storage temp.
−20°C
Quality Level
concentration
5 units/μL
technique(s)
PCR: suitable
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General description
Taq polymerase is a thermostable DNA polymerase named after the thermophilic bacterium Thermus aquaticus. A stable deoxyribonucleic acid (DNA) polymerase (with a temperature optimum of 80°C) has been purified from the extreme thermophile Thermus aquaticus. The enzyme is free from phosphomonoesterase, phosphodiesterase and single-stranded exonuclease activities. Maximal activity of the enzyme needs all four deoxyribonucleotides and activated calf thymus DNA.
Application
Taq DNA Polymerase from Thermus aquaticus has been used:
- in the process of DNA extraction (during gene amplification and sequencing)
- in genotyping
- in polymerase chain reaction (PCR) to study the constitutive production of epithelial neutrophil activating peptide 78 (ENA-78) and interleukin-8 (IL-8)
- for amplification of RNA from primary endothelial cells by conventional PCR
Biochem/physiol Actions
La Taq polymérase catalyse l′incorporation de dNTP réalisée à l′aide d′amorces oligonucléotidiques et dépendante de matrices d′ADN dans les brins d′ADN complémentaires. Elle possède à la fois des activités de polymérase 5′ - 3′ et d′exonucléase.
Features and Benefits
- MgCl2 provided in a separate tube to allow MgCl2 optimization
- Can withstand repeated heating to 95 °C without significant loss of activity
Packaging
La Taq DNA polymérase est fournie avec un tampon de réaction 10× optimisé, au choix, avec MgCl2 (D1806), ou sans MgCl2, mais accompagné d′un tube de MgCl2 permettant un titrage (D4545). Cette dernière option peut être nécessaire pour déterminer les conditions optimales d′amplification.
Taq DNA Polymerase with 10× reaction buffer without MgCl2. Includes a separate tube of 25 mM MgCl2
Other Notes
L′ADN polymérase Taq est une enzyme thermostable isolée de la bactérie thermophile Thermus aquaticus. La forme recombinante de cette enzyme est exprimée chez E. coli. Cette protéine de 94 kDa ne présente aucun niveau détectable d′endonucléases ou d′exonucléases contaminantes par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS (SDS-PAGE). Elle possède à la fois des activités de polymérase 5′→3′ et d′exonucléase.
Une unité intègre 10 nmol de dNTP totaux dans de l′ADN précipitable à l′acide en 30 minutes à 74 °C.
Legal Information
L′utilisation de ce produit est protégée par un ou plusieurs des brevets américains suivants et des revendications de brevets correspondants en dehors des États-Unis : US 8 404 464 et US 7 972 828. L′acheteur de ce produit bénéficie d′une immunité de juridiction limitée et incessible au titre des revendications de brevets susmentionnées.
hcodes
pcodes
Hazard Classifications
Aquatic Chronic 3
Classe de stockage
12 - Non Combustible Liquids
wgk
WGK 2
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
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A Chien et al.
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A stable deoxyribonucleic acid (DNA) polymerase (EC 2.7.7.7) with a temperature optimum of 80 degrees C has been purified from the extreme thermophile Thermus aquaticus. The enzyme is free from phosphomonoesterase, phosphodiesterase and single-stranded exonuclease activities. Maximal activity of the
Nick A Bersinger et al.
Fertility and sterility, 89(5 Suppl), 1530-1536 (2007-09-01)
To analyze the constitutive production of epithelial neutrophil activating peptide 78 (ENA-78) and interleukin-8 (IL-8) by epithelial cells and the response of these cells to cytokine stimulation. In vitro study using eutopic endometrial tissue. University hospital. Cycling women undergoing laparoscopy
Slobodan Jergic et al.
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Processive DNA synthesis by the αεθ core of the Escherichia coli Pol III replicase requires it to be bound to the β2 clamp via a site in the α polymerase subunit. How the ε proofreading exonuclease subunit influences DNA synthesis
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