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Merck

UPS1

Set d′étalon de protéomique universel

Protein Mass Spectrometry Calibration Standard

Synonyme(s) :

Set d’étalon

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A propos de cet article

UNSPSC Code:
12161503
EC Number:
232-650-8
NACRES:
NA.24
Form:
ready-to-use solution

Principaux documents

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form

ready-to-use solution

quality

Protein Mass Spectrometry Calibration Standard

technique(s)

mass spectrometry (MS): suitable

storage temp.

−20°C

Quality Level

200

Catégories apparentées

General description

Le set d′étalon de protéomique universel (UPS) a été développé en collaboration avec le Proteomics Standards Research Group (sPRG) de l′Association of Biomolecular Resource Facilities (ABRF). Ce mélange de protéines a fait l′objet d′évaluations poussées et de comptes-rendus détaillés sous la direction du sPRG de l′ABRF lors d′une étude complète menée en 2005/2006. Les résultats de l′étude ont été présentés aux conférences de l′ABRF et de l′US HUPO en 2006.

Application

Le set d′étalon de protéomique universel (Universal Proteomics Standard, UPS) sert à normaliser et/ou évaluer les conditions d′analyse spectrométrique (LC-MS/MS, MALDI-TOF-MS, etc.) et électrophorétique avant l′analyse d′échantillons de protéines complexes. Il peut servir à :
  • Encadrer des ensembles de données expérimentaux critiques pour confirmer la robustesse des méthodes d'analyse
  • Comparer des données de spectrométrie de masse ou d′autres données protéomiques générées dans différents laboratoires avec diverses stratégies et instruments analytiques
  • Identifier les limites d′algorithmes de recherche et de systèmes d′analyse en protéomique
  • Servir de référence externe pour faciliter l′évaluation de données tirées d′échantillons mal définis

Features and Benefits

Découvrez par vous-mêmes les avantages de ce produit !
  • Testez la force de votre stratégie analytique
  • Résolvez les problèmes liés à votre protocole analytique et optimisez-le
  • Confirmez la conformité de votre système avant d′analyser des échantillons critiques
  • Normalisez les résultats analytiques obtenus à des dates différentes ou dans des laboratoires différents

Composants de kit également disponibles séparément

Réf. du produit
Description
FDS
  • T6567Trypsin from porcine pancreas, Proteomics Grade, BioReagent, Dimethylated 20 μgFDS

signalword

Danger

Hazard Classifications

Acute Tox. 4 Oral - Eye Dam. 1 - Repr. 1B - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

target_organs

Respiratory system

Classe de stockage

6.1C - Combustible acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

wgk

WGK 3

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
0000510272
0000510272
0000497910
0000497910
0000407975

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Min-Sik Kim et al.
Journal of the American Society for Mass Spectrometry, 21(9), 1606-1611 (2010-05-21)
Shotgun proteomics has been used extensively for characterization of a number of proteomes. High-resolution Fourier transform mass spectrometry (FTMS) has emerged as a powerful tool owing to its high mass accuracy and resolving power. One of its major limitations, however
Leslie Muller et al.
Proteomics, 16(23), 2953-2961 (2016-10-18)
Sample preparation, typically by in-solution or in-gel approaches, has a strong influence on the accuracy and robustness of quantitative proteomics workflows. The major benefit of in-gel procedures is their compatibility with detergents (such as SDS) for protein solubilization. However, SDS-PAGE
Mark V Ivanov et al.
Journal of proteome research, 13(4), 1911-1920 (2014-02-28)
Data-dependent tandem mass spectrometry (MS/MS) is one of the main techniques for protein identification in shotgun proteomics. In a typical LC-MS/MS workflow, peptide product ion mass spectra (MS/MS spectra) are compared with those derived theoretically from a protein sequence database.
Henrik Molina et al.
Analytical chemistry, 80(13), 4825-4835 (2008-06-11)
Electron transfer dissociation (ETD) is a recently introduced mass spectrometric technique which has proven to be an excellent tool for the elucidation of labile post-translational modifications such as phosphorylation and O-GlcNAcylation of serine and threonine residues. However, unlike collision induced
Chia-Yu Yen et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 10(7), M111-M111 (2011-05-03)
The unambiguous assignment of tandem mass spectra (MS/MS) to peptide sequences remains a key unsolved problem in proteomics. Spectral library search strategies have emerged as a promising alternative for peptide identification, in which MS/MS spectra are directly compared against a
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