ヘモグロビン ウマ

ヘモグロビンは赤血球の主な構成要素であり、その赤色の原因となるものです。赤血球中でのヘモグロビンの正常濃度は34%です。ヘモグロビンの構造は、最初にウマヘモグロビンで解明されました。ヘム（鉄プロトポルフィリンIX）および4本のポリペプチド鎖で構成されています。ウマの胎仔ヘモグロビンと成体ヘモグロビンは同一の構造です。

ウマヘモグロビンは、次の用途で標準タンパク質として使用されています。

• タンパク質二次構造決定を目的としてフーリエ変換赤外分光分析（FT-IR）において固体薄膜サンプリング法を試験するため
• 酵素的消化後のキャピラリー逆相液体クロマトグラフィー／タンデム質量分析（LC/MS/MS）に
• プランクトン性甲殻類Daphnia magnaのヘモグロビン含量を定量するために

ヘモグロビンは酸素を肺から体組織に運搬でき、肺への二酸化炭素運搬を促進できることから、脊椎動物の呼吸タンパク質として最も重要です。二価鉄/三価鉄（Fe²⁺/Fe³⁺）バランスは、血液酸素化の生理的指標です。脱酸素化ヘモグロビンは、亜硝酸塩を還元し、酸素欠乏組織への血流を促進する血管拡張物質である一酸化窒素（NO）に変換することで、フィードバックループを補助します。ウマの胎仔ヘモグロビンと成体ヘモグロビンでは、2,3-ジホスホグリセリン酸（2,3-DPG）に対する親和性が異なります。グロブリン遺伝子の変異は、鎌状赤血球貧血に関係します。

酸素トランスポ-タ-, 一酸化窒素スカベンジャ-

天然のヘモグロビンは既に空気中で酸化されているため、その組成の大部分はメトヘモグロビンであると考えられます。