プロテインキナーゼ A ウシ心臓由来

プロテインキナーゼA（PKA）はセリン／スレオニンキナーゼで、四量体のホロ酵素として存在します。

ウシ心臓由来プロテインキナーゼAは、分子ビーコンプローブを用いた活性の測定に用いられています。また、キナーゼのATP結合部位とスタウロスポリンの相互作用の研究にも用いられています。

ウシ心臓由来プロテインキナーゼAは、ミオシンのリン酸化の阻害に用いられています。

プロテインキナーゼA（PKA）は、ホルモン感受性リパーゼのサイトゾルから脂肪滴へ移行を抑制し、脂肪分解を抑制します。アポトーシス、ミトコンドリア呼吸、ATP合成を制御しています。PKAはプロテアーゼの一種であるカルパインによって調節されています。

3′,5′-サイクリックAMP依存性のプロテインキナ-ゼは多数報告されています。構造研究 (Traugh, J.A., et al., Meth. Enzymol., 38, 290 [1974]) により、調節サブユニットと触媒サブユニットの少なくとも2つのサブユニットの存在が示されています。両サブユニットが結合すると、触媒活性が阻害されます。しかし、サイクリックAMPが調節サブユニットに結合すると、触媒サブユニットが放出されリン酸をATPから様々なタンパクに転移させます。

包装サイズはタンパク質含量を基準にしています。

凍結乾燥粗製粉末 (EDTAおよびリン酸カリウム含有, pH 7.5)

Gilman, A., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 67, 305 (1970) の手順により分画しました。

タンパク質はビウレット法で測定しています。

サイクリックAMPの存在下、30°C・pH 6.5の条件で、ATPから、1分間に1単位あたり1.0 pmolのリン酸を、加水分解され部分的に脱リン酸化されたカゼインに転移させます（ADPの産生量を測定することにより決定）。