Proteasa from Streptomyces griseus

Completamente inactivada al calentarse por encima de 80 °C durante 15 a 20 minutos.

Esta enzima es más activa a un intervalo de pH más elevado que la proteasa alcalina conocida, mostrando actividad proteolítica incluso en disolución de NaOH 0,2 N. Esta enzima es útil para la proteólisis de proteínas insolubles y para la investigación de la estructura de las proteínas.

La proteasa es una enzima utilizada para romper las proteínas hidrolizando los enlaces peptídicos. La proteasa se utiliza para degradar las proteínas, estudiar los inhibidores de proteasas y estudiar la cinética de inactivación térmica. La proteasa se utiliza en los procedimientos de aislamiento de ácidos nucleicos en incubaciones. Se ha utilizado la proteasa de Streptomyces griseus en investigaciones cristalográficas y cinéticas del complejo covalente formado por aldehídos de tetrapéptidos y serín proteasas.

La proteasa se utiliza normalmente en los procedimientos de aislamiento de ácidos nucleicos en incubaciones de 0,5 a 3,0 horas complementadas con dodecilsulfatosódico al 0,2 % y EDTA 10mM.

La enzima de Sigma se ha utilizado para la digestión y el análisis de complejos antitrombina-heparina. Se ha utilizado también para el aislamiento de almidón resistente a enzimas.

La proteasa de Streptomyces griseus se ha utilizado:

• para la digestión de tejido del núcleo pulposo (NP)
• en la catálisis de la reacción de Mannich en cascada (onepot) asimétrica
• para desproteinización del almidón
• digestión de cortes cerebrales para la disociación celular

Este producto es una mezcla de un mínimo de tres actividades caseinolíticas y una actividad aminopeptidasa. Las enzimas caseinolíticas se nombraron como tripsina de Streptomyces griseus Proteasa A, Streptomyces griseus Proteasa B y Streptomyces griseus. Este producto puede utilizarse cuando se requiere una degradación extensa o completa de la proteína. Esta mezcla de proteasas es muy inespecífica y puede digerir hasta >70 % de la caseína a aminoácidos.

La proteasa cataboliza las proteínas mediante hidrólisis de los enlaces peptídicos. Las proteasas son inactivadas por los inhibidores de la serina del centro activo, como el fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF) y el diisopropilfluorofosfato. La proteasa de Streptomyces griseus es una mezcla de como mínimo tres actividades proteolíticas, entre ellas una serín proteasa extracelular. Las proteasas de serina exhiben una amplia variedad de especificidades de sustrato, que se creen mediadas por un centro activo compuesto por un resto de Asp, un resto de His y uno de Ser en la molécula. Esta enzima prefiere hidrolizar los enlaces peptídicos del lado carboxilo de los ácidos glutámico o aspártico.

Mezcla de como mínimo tres actividades proteolíticas, entre ellas una serín proteasa extracelular. En general, las proteasas de serina exhiben una amplia variedad de especificidades de sustrato, que se creen mediadas por un centro activo compuesto de un resto de Asp, uno de His y uno de Ser en la molécula. Esta enzima prefiere hidrolizar los enlaces peptídicos del lado carboxilo de los ácidos glutámico o aspártico.

Recolectada del caldo de cultivo de S. griseus.

Contiene acetato de calcio.

Una unidad hidrolizará la caseína para producir color equivalente a 1,0 μmol (181 μg) de tirosina por minuto a pH 7,5 y 37 °C (color por el reactivo Folin-Ciocalteu).