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Merck

R5125

Ribonucléase A from bovine pancreas

Type III-A, ≥85% RNase A basis (SDS-PAGE), 85-140 Kunitz units/mg protein

Synonyme(s) :

RNAse a, RNase A, Ribonucléase pancréatique, Ribonucléate 3′-pyrimidino-oligonucléotido-hydrolase

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A propos de cet article

Numéro CAS:
NACRES:
NA.54
UNSPSC Code:
12352204
EC Number:
232-646-6
MDL number:
Numéro CE :
Specific activity:
85-140 Kunitz units/mg protein
Assay:
≥85% RNase A basis (SDS-PAGE)
Biological source:
bovine pancreas
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Nom du produit

Ribonucléase A from bovine pancreas, Type III-A, ≥85% RNase A basis (SDS-PAGE), 85-140 Kunitz units/mg protein

SMILES string

[nH]1cnc(c1)CC(NC(=O)CCN)C(=O)O

InChI key

CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

InChI

1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

biological source

bovine pancreas

type

Type III-A

assay

≥85% RNase A basis (SDS-PAGE)

form

lyophilized powder

specific activity

85-140 Kunitz units/mg protein

mol wt

~13,700

technique(s)

cell based assay: suitable

impurities

salt, essentially free

suitability

suitable for molecular biology

application(s)

diagnostic assay manufacturing

foreign activity

protease, essentially free

storage temp.

−20°C

Quality Level

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Analysis Note

Protéine déterminée par E.

Application

  • La RNase A est utilisée pour supprimer l′ARN présent dans les préparations d′ADN plasmidique et d′ADN génomique ainsi que dans les échantillons protéiques.
  • Elle est également employée dans l′analyse de séquences d′ARN et les tests de protection.
  • Elle a également servi d′outil dans la conception de médicaments assistée par ordinateur.
  • La RNase A supporte l′analyse des séquences d′ARN.
  • Elle hydrolyse l′ARN contenu dans les échantillons protéiques.
  • La purification de l′ADN est supportée par la RNase A.
La ribonucléase A est utilisée pour supprimer l′ARN présent dans les préparations d′ADN plasmidique et les échantillons de protéines. La ribonucléase A est employée dans les essais de protection contre les RNases, pour éliminer l′ARN lié de manière non spécifique, pour analyser les séquences d′ARN, pour hydrolyser l′ARN contenu dans les échantillons protéiques et pour purifier l′ADN. La ribonucléase A de pancréas de bovin a été utilisée dans une étude visant à évaluer la réticulation oxydante dépendant du nickel d′une protéine. Elle a également servi dans une étude permettant d′investiguer les constantes d′équilibre de la fixation non spécifique de protéines à l′ADN.

Biochem/physiol Actions

La ribonucléase A est une endoribonucléase qui clive l′ARN simple brin après les nucléotides pyrimidiques. Elle attaque l′extrémité phosphate en 3′. Les ribonucléases n′hydrolysent pas l′ADN, car celui-ci est dépourvu des groupements 2′-OH essentiels à la formation d′intermédiaires cycliques. Cette RNase peut également hydrolyser l′ARN présent dans les échantillons de protéines. Elle peut être inhibée par l′alkylation de His12 et His119 et est activée par les sels de potassium et de sodium.

Features and Benefits

Notre ribonucléase A, ou RNase A, d′une grande stabilité, convient à l′élimination d′ARN, au séquençage d′ARN et à la purification d'ADN.

General description

La RNase A, ou ribonucléase A, est une endoribonucléase qui clive les liaisons phosphodiester de l′ARN simple brin après les nucléotides pyrimidiques. Elle attaque l′extrémité phosphate en 3′ (par exemple, la séquence pG-pG-pC-pA-pG est clivée en donnant pG-pG-pCp et A-pG). L′activité est maximale avec l′ARN simple brin. La RNase A est un polypeptide à chaîne unique contenant 4 ponts disulfure. Contrairement à la RNase B, ce n′est pas une glycoprotéine. Les ribonucléases n′hydrolysent pas l′ADN, car celui-ci est dépourvu des groupements 2′-OH essentiels à la formation d′intermédiaires cycliques. La RNase A peut également hydrolyser l′ARN présent dans les échantillons protéiques. Elle peut être inhibée par l′alkylation de His12 et His119 et est activée par les sels de potassium et de sodium. Cette RNase est inhibée en présence d′ions de métaux lourds. Elle est également inhibée par l′ADN par un effet de compétition.

Preparation Note

Produit fractionné à l′aide de sels et purifié par chromatographie.

pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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G Gill et al.
Chemical research in toxicology, 10(3), 302-309 (1997-03-01)
A model protein, ribonuclease A (bovine pancreas), was examined for its ability to coordinate Ni2+ and promote selective oxidation. In the presence of a peracid such as monopersulfate, HSO5-, nickel induced the monomeric RNase A to form dimers, trimers, tetramers
E S Jenuwine et al.
Analytical biochemistry, 242(2), 228-233 (1996-11-15)
Quantitative zonal DNA affinity chromatography may be used to determine accurate equilibrium constants for the binding of proteins nonspecifically to DNA. Zonal quantitative affinity chromatography has not previously been applied to the determination of binding constants of proteins to DNA
J Yu et al.
Cytometry, 14(4), 428-432 (1993-01-01)
DNA content by flow cytometry was assessed in 47 cases from a series of 130 patients with non-small cell lung carcinoma (NSCLC) given radiation therapy postoperatively. This was done in an attempt to identify which patients might benefit, or not
S B delCardayré et al.
Protein engineering, 8(3), 261-273 (1995-03-01)
Bovine pancreatic ribonuclease A (RNase A) has been the object of much landmark work in biological chemistry. Yet the application of the techniques of protein engineering to RNase A has been limited by problems inherent in the isolation and heterologous
Thomas Blasi et al.
Nature communications, 7, 10256-10256 (2016-01-08)
Imaging flow cytometry combines the high-throughput capabilities of conventional flow cytometry with single-cell imaging. Here we demonstrate label-free prediction of DNA content and quantification of the mitotic cell cycle phases by applying supervised machine learning to morphological features extracted from

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