Trypsin inhibitor

Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean) also known as Kunitz trypsin inhibitor is a 21 kDa protein with a single trypsin binding reactive site.

Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean) has been used:

• as a standard protein to measure the amount of endogenous trypsin inhibitor present in midgut lysate (M1) of Riptortus pedestris
• as a standard to compare the trypsin inhibitory activity of the purified protein
• to monitor the trypsin inhibitory activity by fractionating in MonoS cation exchange chromatography
• as an trypsin inhibitor

大豆トリプシンインヒビターはトリプシンの活性を阻害します。阻害能は低下しますが、キモトリプシンおよびプラスミンにも作用します。トリプシンとの間に化学量論比1:1の複合体を形成します。この複合体が形成されるとトリプシンは、インヒビターに含まれるアルギニン・イソロイシン間の単結合を切断します。複合体が解離するとき、インヒビターは変形されているか、または天然型に戻ります。トリプシンとの結合に至適なpH(8.0)での解離定数は10×10⁸以上です。

Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean) binds with the active site of trypsin enzyme, in a competitive inhibition manner.

T9128をさらに精製すると、電気泳動的に純粋で活性が向上したクニッツインヒビターが得られます。

トリプシンインヒビターは水およびリン酸バッファーに可溶性であり、溶解性は10 mg/mL以上です。これよりも高濃度の溶液は濁ったり、黄色から褐色を帯びたりする場合があります。

1 mgで、タンパク質1 mg当たり約10,000 BAEE unitの活性を持つ1.6 mg以上のトリプシンを阻害します。

1 trypsin unitは、BAEEを基質として、pH 7.6、 25°C、反応容量 3.2 mL、光路長1 cm、1分間に、ΔA₂₅₃=0.001となる酵素量です。

詳細は、トリプシンインヒビターをご覧ください。