Analysis Note
1 mgで、タンパク質1 mg当たり約10,000 BAEE unitの活性を持つ1.6 mg以上のトリプシンを阻害します。
Biochem/physiol Actions
大豆トリプシンインヒビターはトリプシンの活性を阻害します。阻害能は低下しますが、キモトリプシンおよびプラスミンにも作用します。トリプシンとの間に化学量論比1:1の複合体を形成します。この複合体が形成されるとトリプシンは、インヒビターに含まれるアルギニン・イソロイシン間の単結合を切断します。複合体が解離するとき、インヒビターは変形されているか、または天然型に戻ります。トリプシンとの結合に至適なpH(8.0)での解離定数は10×108以上です。
Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean) binds with the active site of trypsin enzyme, in a competitive inhibition manner.
Other Notes
1 trypsin unitは、BAEEを基質として、pH 7.6、 25°C、反応容量 3.2 mL、光路長1 cm、1分間に、ΔA253=0.001となる酵素量です。
詳細は、トリプシンインヒビターをご覧ください。
Preparation Note
T9128をさらに精製すると、電気泳動的に純粋で活性が向上したクニッツインヒビターが得られます。
トリプシンインヒビターは水およびリン酸バッファーに可溶性であり、溶解性は10 mg/mL以上です。これよりも高濃度の溶液は濁ったり、黄色から褐色を帯びたりする場合があります。
Application
Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean) has been used:
- as a standard protein to measure the amount of endogenous trypsin inhibitor present in midgut lysate (M1) of Riptortus pedestris
- as a standard to compare the trypsin inhibitory activity of the purified protein
- to monitor the trypsin inhibitory activity by fractionating in MonoS cation exchange chromatography
- as an trypsin inhibitor
General description
Trypsin Inhibitor from Glycine max (soybean) also known as Kunitz trypsin inhibitor is a 21 kDa protein with a single trypsin binding reactive site.
signalword
Danger
hcodes
Hazard Classifications
Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Quantitative determination of active Bowman-Birk isoinhibitors, IBB1 and IBBD2, in commercial soymilks
Arques MC, et al.
Food Chemistry, 155, 24-30 (2014)
Xingfei Li et al.
Journal of agricultural and food chemistry, 66(17), 4439-4448 (2018-03-23)
We first observed that protein/polysaccharide interaction exhibited noninteracting behavior which makes Bowman-Birk chymotrypsin inhibitor (BBI) always free of complexation, being separated from another protein with similar isoelectric points, Kunitz trypsin inhibitor (KTI). Turbidity titrations showed that the electrostatic attractions were
Functional analysis of the Kunitz trypsin inhibitor family in poplar reveals biochemical diversity and multiplicity in defense against herbivores
Major IT and Constabel CP
Plant Physiology, 146(3), 888-903 (2008)
A continuous fluorometric assay for trypsin based on melittin and the noncovalent-binding-induced pyrene excimer
Xu N, et al.
Chemistry Letters (Jpn), 42(12), 1528-1530 (2013)
A midgut lysate of the Riptortus pedestris has antibacterial activity against LPS O-antigen-deficient Burkholderia mutants
Am Jang H, et al.
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プロトコル
This technical article described the Enzymatic Assay of Trypsin Inhibitor.
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