プロテアーゼ Streptomyces griseus由来

酢酸カルシウムを含んでいます。

Streptomyces griseus（ストレプトマイセス生産菌）からの各種プロテアーゼは以下の用途に使用されています：

• 髄核（NP）組織の消化
• ワンスポット不斉マンニッヒ反応の触媒
• デンプンの除タンパク
• 細胞解離のための脳スライスの消化。

Sigma の本酵素は、アンチトロンビン-ヘパリン複合体の消化および解析に使用されています。また、酵素耐性デンプンの分離にも使用されています。

プロテアーゼは、ペプチド結合の加水分解によるタンパク質の分解に使用される酵素です。 プロテアーゼは、プロテアーゼ阻害剤や熱失活動力学を研究するための、タンパク質の分解に使用されます。 プロテアーゼは、インキュベーションにおける核酸の分離に使用されます。 Streptomyces griseus 由来プロテアーゼは、テトラペプチドアルデヒドとセリンプロテアーゼによって形成される結合複合体の結晶学的および動力学的研究に使用されています。

プロテアーゼは、通常、0.2％ドデシル硫酸ナトリウムと 10 mM EDTA 存在下、0.5 ～ 3 時間のインキュベーションで、核酸の分離に使用されます。

本酵素は、既知のアルカリ性プロテアーゼに比べて、より高いpH領域でより高い活性を示し、0.2 NのNaOH溶液においてもタンパク質分解活性を示します。本酵素は、不溶性タンパク質の分解や、タンパク質構造の研究に有用です。

プロテアーゼは、ペプチド結合の加水分解によってタンパク質を分解します。 プロテアーゼは、フッ化フェニルメチルスルホニル（PMSF）やジイソプロピルフルオロホスフェートなどのセリン活性部位阻害剤によって不活化されます。 Streptomyces griseus 由来プロテアーゼは、細胞外セリンプロテアーゼを含む少なくとも 3 つのプロテアーゼ活性の混合物です。セリンプロテアーゼは幅広い基質特異性を示し、1 つの Asp、1 つの His、1 つの Ser 残基で構成される分子内の活性部位によって、作用することが知られています。本酵素は、グルタミン酸またはアスパラギン酸のカルボキシル基側のペプチド結合を特異的に加水分解します。

本製品は、3 つ以上のカゼイン分解性活性成分と 1 つのアミノペプチダーゼ活性成分の混合物です。カゼイン分解性の酵素は、Streptomyces griseus プロテアーゼ A、Streptomyces griseus プロテアーゼ B および Streptomyces griseus トリプシンと命名されています。本製品は、タンパク質の広範な、または完全な分解が必要な場合に使用されることがあります。本プロテアーゼ混合物は、極めて非特異的であり、カゼインを 70％以上のモノアミノ酸含量にまで消化します。

細胞外セリンプロテア-ゼを含む3種類以上のプロテア-ゼ活性の混合物です。セリンプロテア-ゼは通常、広範な基質に対して特異性を示します。この特異性は、分子内の1個のAsp残基、1個のHis残基、1個のSer残基で構成される活性部位によるものと考えられています。 この酵素は、グルタミン酸またはアスパラギン酸のカルボキシル基側にあるペプチド結合を選択的に加水分解します。

80°Cを越える温度で15～20分間加熱すると完全に不活化されます。

1ユニットは、pH 7.5、37°C、1分間に、カゼインを加水分解して、1.0 μmol(181 μg)のチロシンに相当する呈色を生ずる酵素量です(Folin-Ciocalteu試薬で発色)。

S. griseusの培養ブロスから回収しています。