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Merck

MAB397

Anticuerpo anti-receptor 2 de glutamato, extracelular, clon 6C4

clone 6C4, Chemicon®, from mouse

Sinónimos:

GluR2

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About This Item

UNSPSC Code:
12352203
NACRES:
NA.41
eCl@ss:
32160702

Nombre del producto

Anticuerpo anti-receptor 2 de glutamato, extracelular, clon 6C4, clone 6C4, Chemicon®, from mouse

biological source

mouse

conjugate

unconjugated

antibody form

purified immunoglobulin

antibody product type

primary antibodies

clone

6C4, monoclonal

species reactivity

monkey

species reactivity (predicted by homology)

mouse, rat, canine

manufacturer/tradename

Chemicon®

technique(s)

ELISA: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunohistochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
radioimmunoassay: suitable
western blot: suitable

isotype

IgG2a

NCBI accession no.

UniProt accession no.

target post-translational modification

unmodified

Quality Level

Gene Information

dog ... Gria2(482667)
mouse ... Gria2(14800)
rat ... Gria2(29627)
rhesus monkey ... Gria2(574344)

Physical form

Inmunoglobulina purificada a partir de sobrenadante de cultivo
Presentación: Purificada
Inmunoglobulina IgG2a líquida purificada de ratón en tampón que contiene PBS, sin conservantes.

Analysis Note

Control
Control positivo: Corteza cerebral y neuronas piramidales, lisado cerebral de ratón.
Evaluada sistemáticamente mediante transferencia Western en lisados cerebrales de ratón.

Análisis de inmunoelectrotransferencia:
una dilución 1:1000 de este lote detectó el receptor de glutamato 2 en 10 μg de lisados de cerebro de ratón.

Application

El anticuerpo anti-receptor 2 del glutamato, extracelular, clon 6C4, detecta el nivel de receptores de glutamato 2 y ha sido publicado y validado para utilizar en ELISA, IC, IH, IP, RIA y WB con más de 50 citas en productos.
Inmunocitoquímica:
en células fijadas con paraformaldehído al 4 % se utilizó en un lote anterior: 2-3 µg/ml (Vissavajjhala, 1996; Osten, 1998; Passafaro, 2001).

ELISA/RIA:
un lote anterior de este anticuerpo se utilizó en ELISA/RIA (Vissavajjhala, 1996).

Inmunohistoquímica en 50 µm cortes de cerebro fijados con paraformaldehído al 4 %: 1:500-1:800 (Vissavajjhala, 1996; Yung, 1998; Kumar; 2002).

Inmunoprecipitación: 2-4 µg/ml (Osten, 1998).

Inmunotransferencia Western: 1-2 µg/ml (Vissavajjhala, 1996; Osten, 1998); se sugieren preparaciones de membrana para obtener mejores señales.

El usuario debe determinar las diluciones de trabajo óptimas y los protocolos.

Biochem/physiol Actions

Reconoce el dominio extracelular N-terminal grande del receptor de glutamato 2 (GluR2). No se observó reactividad cruzada con otras subunidades de AMPA/Kainato de GluR. En transferencias western de extractos cerebrales de rata, macaco y perro, el MAB397 reconoce una banda de aproximadamente 102 kDa que corresponde al GluR2 de longitud completa. Otras proteínas observadas por Western blot a 66 kDa o menor peso molecular parecen ser productos de descomposición del GluR2 (Vissavajjhala, 1996). Mediante inmunohistoquímica, el GluR2 está ampliamente distribuido tanto a nivel celular como sináptico. MAB397 reconoce el GluR2 presente en una gran mayoría de interneuronas GABAérgicas, pero no en todas (Vissavajjhala, 1996).

General description

Los receptores del glutamato (GluR) pueden clasificarse como ionotropos o metabotropos y se subclasifican por sus preferencias agonistas (NMDA, AMPA o ácido kaínico). Hay cuatro tipos de subunidades de GluR selectivas a AMPA (GluR1, GluR2, GluR3 y GluR4). Las combinaciones tetrámeras o pentámeras de diferentes subunidades contribuyen a la diversidad funcional de los receptores del AMPA. En general, los receptores del AMPA intervienen en las corrientes sinápticas rápidas en la mayoría de las sinapsis excitadoras, y la estequiometría está caracterizada por la composición del subtipo. La composición de las subunidades de los receptores AMPA varía, pero deben contener al menos una subunidad GluR2 modificada para ser impermeables al calcio. El residuo fundamental que controla la permeabilidad al calcio se encuentra en la región de lazo de poro. En el GluR1, el GluR3 y el GluR4, esta posición está ocupada por un residuo de Gln. En el GluR2, está ocupada por un resto de Arg. Se ha demostrado experimentalmente que la presencia de Arg en esta posición bloquea la permeabilidad a los iones Ca2+, mientras que una Gln no lo hace. La permeabilidad relativa al calcio en los canales receptores de AMPA puede ser significativa en el daño neurotóxico patológico y los cambios a largo plazo en las respuestas del sistema nervioso.
102 kDa

Other Notes

Concentración: Para conocer la concentración específica del lote, consulte el certificado de análisis.

Preparation Note

Estable durante 6 meses a -20ºC en alícuotas no diluidas desde la fecha de recepción.
Recomendaciones de manipulación: Tras su recepción, y antes de quitar la tapa, centrifugue el vial y mezcle suavemente la disolución. Distribúyalo en alícuotas en tubos de microcentrífuga y guárdelo a -20°C. Evite ciclos repetidos de congelación y descongelación que pueden dañar la IgG2a y afectar al rendimiento del producto.

Legal Information

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Clase de almacenamiento

12 - Non Combustible Liquids

wgk

WGK 2

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Not applicable

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Not applicable


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S-SCAM/MAGI-2 is an essential synaptic scaffolding molecule for the GluA2-containing maintenance pool of AMPA receptors.
Danielson, E; Zhang, N; Metallo, J; Kaleka, K; Shin, SM; Gerges, N; Lee, SH
The Journal of Neuroscience null
Differential regulation of AMPA receptor and GABA receptor trafficking by tumor necrosis factor-alpha.
Stellwagen, D; Beattie, EC; Seo, JY; Malenka, RC
The Journal of Neuroscience null
Tyrosine phosphatases regulate AMPA receptor trafficking during metabotropic glutamate receptor-mediated long-term depression.
Moult, PR; Gladding, CM; Sanderson, TM; Fitzjohn, SM; Bashir, ZI; Molnar, E; Collingridge, GL
The Journal of Neuroscience null
Translamellar disinhibition in the rat hippocampal dentate gyrus after seizure-induced degeneration of vulnerable hilar neurons.
Zappone, CA; Sloviter, RS
The Journal of Neuroscience null
Reuben Saba et al.
Molecular and cellular biology, 32(3), 619-632 (2011-12-07)
The dynamic expression of AMPA-type glutamate receptors (AMPA-R) at synapses is a key determinant of synaptic plasticity, including neuroadaptations to drugs of abuse. Recently, microRNAs (miRNAs) have emerged as important posttranscriptional regulators of synaptic plasticity, but whether they target glutamate

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Glutamate is an excitatory neurotransmitter found in the synaptic vesicles of glutamatergic synapses. The post-synaptic neurons in these synapses contain ionotropic and metabotropic glutamate receptors. Glutamate binds to AMPA (α-amino-3-hydroxy-5- methylisoxazole-4-propionic acid) subtype glutamate receptors, leading to sodium influx into the post-synaptic cell and resulting in neuronal excitability and synaptic transmission. The NMDA (N-methyl-d-aspartate) subtype glutamate receptors, on the other hand, regulate synaptic plasticity, and can influence learning and memory. The metabotropic g-protein coupled mGluRs modulate downstream calcium signaling pathways and indirectly influence the synapse’s excitability. The synaptic architecture includes intracellular scaffolding proteins (PSD-95, GRIP), intercellular cell adhesion molecules (NCAMs, N-Cadherins), and a variety of signaling proteins (CaMKII/PKA, PP1/PP2B). Processes critical for synaptic transmission and plasticity are influenced by these molecules and their interactions. When the function of these molecules is disrupted, it leads to synaptic dysfunction and degeneration, and can contribute to dementia as seen in Alzheimer’s disease.

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SKUGTIN
MAB39704053252463792

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