Anticuerpo anti-receptor 2 de glutamato, extracelular, clon 6C4

Los receptores del glutamato (GluR) pueden clasificarse como ionotropos o metabotropos y se subclasifican por sus preferencias agonistas (NMDA, AMPA o ácido kaínico). Hay cuatro tipos de subunidades de GluR selectivas a AMPA (GluR1, GluR2, GluR3 y GluR4). Las combinaciones tetrámeras o pentámeras de diferentes subunidades contribuyen a la diversidad funcional de los receptores del AMPA. En general, los receptores del AMPA intervienen en las corrientes sinápticas rápidas en la mayoría de las sinapsis excitadoras, y la estequiometría está caracterizada por la composición del subtipo. La composición de las subunidades de los receptores AMPA varía, pero deben contener al menos una subunidad GluR2 modificada para ser impermeables al calcio. El residuo fundamental que controla la permeabilidad al calcio se encuentra en la región de lazo de poro. En el GluR1, el GluR3 y el GluR4, esta posición está ocupada por un residuo de Gln. En el GluR2, está ocupada por un resto de Arg. Se ha demostrado experimentalmente que la presencia de Arg en esta posición bloquea la permeabilidad a los iones Ca2+, mientras que una Gln no lo hace. La permeabilidad relativa al calcio en los canales receptores de AMPA puede ser significativa en el daño neurotóxico patológico y los cambios a largo plazo en las respuestas del sistema nervioso.

102 kDa

El anticuerpo anti-receptor 2 del glutamato, extracelular, clon 6C4, detecta el nivel de receptores de glutamato 2 y ha sido publicado y validado para utilizar en ELISA, IC, IH, IP, RIA y WB con más de 50 citas en productos.

Inmunocitoquímica:
en células fijadas con paraformaldehído al 4 % se utilizó en un lote anterior: 2-3 µg/ml (Vissavajjhala, 1996; Osten, 1998; Passafaro, 2001).

ELISA/RIA:
un lote anterior de este anticuerpo se utilizó en ELISA/RIA (Vissavajjhala, 1996).

Inmunohistoquímica en 50 µm cortes de cerebro fijados con paraformaldehído al 4 %: 1:500-1:800 (Vissavajjhala, 1996; Yung, 1998; Kumar; 2002).

Inmunoprecipitación: 2-4 µg/ml (Osten, 1998).

Inmunotransferencia Western: 1-2 µg/ml (Vissavajjhala, 1996; Osten, 1998); se sugieren preparaciones de membrana para obtener mejores señales.

El usuario debe determinar las diluciones de trabajo óptimas y los protocolos.

Reconoce el dominio extracelular N-terminal grande del receptor de glutamato 2 (GluR2). No se observó reactividad cruzada con otras subunidades de AMPA/Kainato de GluR. En transferencias western de extractos cerebrales de rata, macaco y perro, el MAB397 reconoce una banda de aproximadamente 102 kDa que corresponde al GluR2 de longitud completa. Otras proteínas observadas por Western blot a 66 kDa o menor peso molecular parecen ser productos de descomposición del GluR2 (Vissavajjhala, 1996). Mediante inmunohistoquímica, el GluR2 está ampliamente distribuido tanto a nivel celular como sináptico. MAB397 reconoce el GluR2 presente en una gran mayoría de interneuronas GABAérgicas, pero no en todas (Vissavajjhala, 1996).

Inmunoglobulina IgG2a líquida purificada de ratón en tampón que contiene PBS, sin conservantes.

Inmunoglobulina purificada a partir de sobrenadante de cultivo

Presentación: Purificada

Estable durante 6 meses a -20ºC en alícuotas no diluidas desde la fecha de recepción.
Recomendaciones de manipulación: Tras su recepción, y antes de quitar la tapa, centrifugue el vial y mezcle suavemente la disolución. Distribúyalo en alícuotas en tubos de microcentrífuga y guárdelo a -20°C. Evite ciclos repetidos de congelación y descongelación que pueden dañar la IgG2a y afectar al rendimiento del producto.

Control
Control positivo: Corteza cerebral y neuronas piramidales, lisado cerebral de ratón.

Evaluada sistemáticamente mediante transferencia Western en lisados cerebrales de ratón.

Análisis de inmunoelectrotransferencia:
una dilución 1:1000 de este lote detectó el receptor de glutamato 2 en 10 μg de lisados de cerebro de ratón.

Concentración: Para conocer la concentración específica del lote, consulte el certificado de análisis.

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