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Acerca de este artículo
Número CAS:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
MDL number:
Biological source:
fungus (Caldariomyces fumago)
Concentration:
>10,000 U/mL
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Permítanos ayudarlebiological source
fungus (Caldariomyces fumago)
form
aqueous suspension
concentration
>10,000 U/mL
color
brown
storage temp.
2-8°C
Quality Level
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General description
Chloroperoxidase (CPO) is a major heme-containing, synthetic and versatile enzyme, obtained from Caldariomyces fumago.
Application
A useful alternative to lactoperoxidase for 131I ion labeling studies, for bromination of proteins, and for 36Cl labeling of macromolecules in long-term isolation procedures.
Biochem/physiol Actions
Chloroperoxidase (CPO) helps in the catalysis of oxidation reactions with the help of hydrogen peroxide. It displays peroxidase, catalase and cytochrome P450-like functions. CPO also plays a role in catalyzing halogenation reactions.
Physical form
Supplied as a suspension in 0.1 M sodium phosphate pH 4.0.
Other Notes
1 U corresponds to the amount of enzyme which converts 1 μmol of monochlorodimedone to dichlorodimedone per minute at pH 2.75 and 25 °C in the presence of KCl and H2O2.
Oxidation of aminopyrine;Chloroperoxidase, a peroxidase with potential; Chloroperoxidase-catalyzed asymmetric transformations.
signalword
Danger
hcodes
pcodes
Hazard Classifications
Resp. Sens. 1
Clase de almacenamiento
10 - Combustible liquids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves
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H Sayo et al.
Chemical & pharmaceutical bulletin, 37(12), 3347-3350 (1989-12-01)
Although in the absence of halide ion chloroperoxidase did not catalyze the ethylhydroperoxide (EHP)-supported oxidation of aminopyrine, in the presence of Br- or Cl-, chloroperoxidase did catalyze the oxidation of aminopyrine, generating the aminopyrine cation radical (AP+). The initial rate
M.A. Pickard et al.
Journal of Industrial Microbiology, 7, 235-235 (1991)
Fast and efficient purification of chloroperoxidase from C. fumago
Yazbik V and Ansorge SM
Process. Biochem., 45(2), 279-283 (2010)
H. Fu et al.
The Journal of Organic Chemistry, 57, 7265-7265 (1992)
Marcela Ayala et al.
Journal of biological inorganic chemistry : JBIC : a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry, 16(1), 63-68 (2010-09-14)
Heme peroxidases are subject to a mechanism-based oxidative inactivation. During the catalytic cycle, the heme group is activated to form highly oxidizing species, which may extract electrons from the protein itself. In this work, we analyze changes in residues prone
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