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Merck

25810

Chloroperoxidase from Caldariomyces fumago

aqueous suspension, brown, >10,000 U/mL

Sinónimos:

Chloride Peroxidase, Chloride:hydrogen-peroxide oxidoreductase

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About This Item

Número CAS:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
Número CE:
MDL number:

Nombre del producto

Chloroperoxidase from Caldariomyces fumago, aqueous suspension, brown, >10,000 U/mL

biological source

fungus (Caldariomyces fumago)

form

aqueous suspension

concentration

>10,000 U/mL

color

brown

storage temp.

2-8°C

Quality Level

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Application

A useful alternative to lactoperoxidase for 131I ion labeling studies, for bromination of proteins, and for 36Cl labeling of macromolecules in long-term isolation procedures.

Biochem/physiol Actions

Chloroperoxidase (CPO) helps in the catalysis of oxidation reactions with the help of hydrogen peroxide. It displays peroxidase, catalase and cytochrome P450-like functions. CPO also plays a role in catalyzing halogenation reactions.

General description

Chloroperoxidase (CPO) is a major heme-containing, synthetic and versatile enzyme, obtained from Caldariomyces fumago.

Other Notes

1 U corresponds to the amount of enzyme which converts 1 μmol of monochlorodimedone to dichlorodimedone per minute at pH 2.75 and 25 °C in the presence of KCl and H2O2.
Oxidation of aminopyrine;Chloroperoxidase, a peroxidase with potential; Chloroperoxidase-catalyzed asymmetric transformations.

Physical form

Supplied as a suspension in 0.1 M sodium phosphate pH 4.0.

pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves


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M.A. Pickard et al.
Journal of Industrial Microbiology, 7, 235-235 (1991)
Fast and efficient purification of chloroperoxidase from C. fumago
Yazbik V and Ansorge SM
Process. Biochem., 45(2), 279-283 (2010)
H Sayo et al.
Chemical & pharmaceutical bulletin, 37(12), 3347-3350 (1989-12-01)
Although in the absence of halide ion chloroperoxidase did not catalyze the ethylhydroperoxide (EHP)-supported oxidation of aminopyrine, in the presence of Br- or Cl-, chloroperoxidase did catalyze the oxidation of aminopyrine, generating the aminopyrine cation radical (AP+). The initial rate
H. Fu et al.
The Journal of Organic Chemistry, 57, 7265-7265 (1992)
S. Colonna et al.
NATO ASI Ser., Ser. C, 381, 323-323 (1992)

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