Anhidrasa carbónica from bovine erythrocytes

La anhidrasa carbónica de los eritrocitos bovinos (BCA) se ha utilizado para estudiar el efecto de la eliminación del ion metálico unido a la enzima, el Zn²⁺, en el comportamiento de agregación de la enzima. La eliminación del ion metálico mediante un quelante como el EDTA aumenta la propensión de la enzima a adoptar un estado de glóbulo fundido. Se ha observado que este estado de la enzima se une a la α-cristalina parecida a la chaperona y evita la agregación. La enzima de Sigma ha sido inmovilizada a transductores electroquímicos para desarrollar un dispositivo analítico destinado a la medición del CO₂ disuelto. También se ha utilizado para el análisis termodinámico de los cambios conformacionales de la BCA.

La anhidrasa carbónica es una metaloenzima de cinc que tiene un peso molecular de aproximadamente 30 000 Da. La enzima cataliza la hidratación del dióxido de carbono a ácido carbónico. Está implicada en procesos anatomopatológicos y fisiológicos vitales, como la homeostasis del pH y el CO₂, el transporte de bicarbonato y CO₂, reacciones biosintéticas, reabsorción del hueso, calcificación y tumorigenicidad. Por consiguiente, esta enzima es una diana importante para inhibidores con aplicaciones clínicas en varias enfermedades, como el glaucoma, la epilepsia y la enfermedad de Parkinson.

Una unidad Wilbur-Anderson (W-A) hará que el pH de un tampón Trizma 0,02 M descienda de 8,3 a 6,3 por minuto a 0°C. (Una unidad W-A es esencialmente equivalente a una unidad Roughton-Booth.)