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Merck

EHU134841

MISSION® esiRNA

targeting human OS9

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About This Item

NACRES:
NA.51
UNSPSC Code:
41105324

Nombre del producto

MISSION® esiRNA, targeting human OS9

description

Powered by Eupheria Biotech

product line

MISSION®

form

lyophilized powder

esiRNA cDNA target sequence

GAACCTGGAGGAGCTGAGTGAGATGCGTTATGGGATCGAGATCCTGCCGTTGCCTGTCATGGGAGGGCAGAGCCAATCTTCGGACGTGGTGATTGTCTCCTCTAAGTACAAACAGCGCTATGAGTGTCGCCTGCCAGCTGGAGCTATTCACTTCCAGCGTGAAAGGGAGGAGGAAACACCTGCTTACCAAGGGCCTGGGATCCCTGAGTTGTTGAGCCCAATGAGAGATGCTCCCTGCTTGCTGAAGACAAAGGACTGGTGGACATATGAATTCTGTTATGGACGCCACATCCAGCAATACCACATGGAAGATTCAGAGATCAAAGGTGAAGTCCTCTATCTCGGCTACTACCAATCAGCCTTCGACTGGGATGATGAAACAGCCAAGGCCTCCAAGCAGCATCGTCTTAAACGCTACCACAGCCAGAC

Ensembl | human accession no.

ENSG00000135506

NCBI accession no.

NM_001017956

shipped in

ambient

storage temp.

−20°C

Quality Level

100

Gene Information

human ... OS9(10956), OS9(10956)

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General description

MISSION esiRNA are endoribonuclease prepared siRNA. They are a heterogeneous mixture of siRNA that all target the same mRNA sequence. These multiple silencing triggers lead to highly-specific and effective gene silencing.

For additional details as well as to view all available esiRNA options, please visit SigmaAldrich.com/esiRNA.

Legal Information

MISSION is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clase de almacenamiento

10 - Combustible liquids

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Bryan K Ward et al.
Journal of cellular physiology, 233(1), 38-56 (2017-04-19)
The mechanisms responsible for the processing and quality control of the calcium-sensing receptor (CaSR) in the endoplasmic reticulum (ER) are largely unknown. In a yeast two-hybrid screen of the CaSR C-terminal tail (residues 865-1078), we identified osteosarcoma-9 (OS-9) protein as
Marioara Chiritoiu et al.
International journal of molecular sciences, 21(10) (2020-05-20)
Endoplasmic reticulum (ER)-associated degradation (ERAD) is the main mechanism of targeting ER proteins for degradation to maintain homeostasis, and perturbations of ERAD lead to pathological conditions. ER-degradation enhancing α-mannosidase-like (EDEM1) was proposed to extract terminally misfolded proteins from the calnexin

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