Proteasa from Bacillus licheniformis

La subtilisina es un polipéptido monocatenario no glucosilado sin puentes disulfuro y con un peso molecular de 27 kDa.

Se ha observado que la enzima es estable a un pH de 8 a 10, y que conserva hasta un 90 % de actividad durante 24 horas. Muestra actividad máxima a temperaturas comprendidas entre 55 y 60 °C.

El producto se ha utilizado con otras enzimas para la proteólisis in situ dirigida a producir cristales adecuados para la determinación de la estructura. También se ha utilizado en el proceso de aislamiento de las mitocondrias del subsarcolema (SS) y las intermiofibrilares (IMF) que pueden utilizarse para estudios funcionales in vitro.

Es una enzima proteolítica aislada de la fermentación de Bacillus licheniformis. Es una endoproteinasa de serina con una amplia especificidad hacia las proteínas nativas y desnaturalizadas, y es activa en condiciones alcalinas.

La subtilisina A es miembro de la familia de endoproteinasas de serina S8. Tiene una amplia especificidad con preferencia por los residuos grandes no cargados en la posición P1. Hidroliza proteínas nativas y desnaturalizadas, y es activa en condiciones alcalinas.

La proteasa cataboliza las proteínas mediante hidrólisis de los enlaces peptídicos. Las proteasas son inactivadas por los inhibidores del centro activo de serina, como el fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF) y el diisopropilfluorofosfato. La proteasa Product P5380 es una endoproteinasa de serina con una amplia especificidad hacia las proteínas nativas y desnaturalizadas, y es activa en condiciones alcalinas. Es activa en algunos disolventes orgánicos, como el octano seco.

Una unidad hidrolizará la caseína para producir color equivalente a 1,0 μmol (181 μg) de tirosina por minuto a pH 7,5 a 37 °C (color por el reactivo Folin-Ciocalteu).