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Merck

400012

Caspase-1 Inhibitor II

The Caspase-1 Inhibitor II, also referenced under CAS 178603-78-6, controls the biological activity of Caspase-1. This small molecule/inhibitor is primarily used for Cancer applications.

Synonyme(s) :

Caspase-1 Inhibitor II, IL-1β Converting Enzyme (ICE) Inhibitor II, Ac-YVAD-CMK

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A propos de cet article

Formule empirique (notation de Hill) :
C24H33ClN4O8
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
540.99
UNSPSC Code:
12352200
NACRES:
NA.54
MDL number:
Assay:
≥95% (HPLC)
Form:
solid
Quality level:
Storage condition:
OK to freeze, desiccated
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SMILES string

ClCC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@@H](NC(=O)C)Cc1ccc(cc1)O)C(C)C)C)CC(=O)O

InChI

1S/C24H33ClN4O8/c1-12(2)21(24(37)26-13(3)22(35)28-17(10-20(33)34)19(32)11-25)29-23(36)18(27-14(4)30)9-15-5-7-16(31)8-6-15/h5-8,12-13,17-18,21,31H,9-11H2,1-4H3,(H,26,37)(H,27,30)(H,28,35)(H,29,36)(H,33,34)/t13-,17-,18-,21-/m0/s1

InChI key

UOUBHJRCKHLGFB-DGJUNBOTSA-N

assay

≥95% (HPLC)

form

solid

manufacturer/tradename

Calbiochem®

storage condition

OK to freeze, desiccated

color

white

solubility

DMSO: 5 mg/mL

shipped in

ambient

storage temp.

−20°C

Quality Level

Catégories apparentées

General description

A cell-permeable and irreversible inhibitor of caspase-1 (Ki = 760 pM), caspase-4, and caspase-5. Inhibits Fas-mediated apoptosis and acidic sphingomyelinase activation.
Interleukin-1β converting enzyme (ICE) is a cysteine protease that cleaves the IL-1β precursor to mature IL-1β. Caspase-1 inhibitor II is a cell-permeable, irreversible inhibitor of Caspase-1, Caspase-4, and Caspase-5. Inhibits CPP32/Apopain at a much higher concentration. Inhibits Fas-mediated apoptosis and acidic sphingomyelinase activation.

Biochem/physiol Actions

Product does not compete with ATP.
Reversible: no
Target Ki: 760 pM against caspase-1
Cell permeable: yes
Primary Target
caspase-1

Preparation Note

Following reconstitution, aliquot and freeze (-20°C). Stock solutions are stable for up to 3 months at -20°C.

Other Notes

Ac-Tyr-Val-Ala-Asp-CMK
Brenner, B., et al. 1998. Cell Death Differ. 5, 29.
Garcia-Calvo, M., et al. 1998. J. Biol. Chem. 273, 32608.
Hilbi, H., et al. 1998. J. Biol. Chem. 273, 32895.
Thornberry, N.A., and Lazebnik, Y. 1998. Science 281, 1312.
Schlegel, J., et al. 1996. J. Biol. Chem.271, 1841.
Enari, M., et al. 1995. Nature375, 78.
Walker, N.P.C., et al. 1994. Cell78, 343.
Thornberry, N., et al. 1992. Nature356, 768.

Legal Information

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Disclaimer

Toxicity: Standard Handling (A)

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable


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Bohm Lee et al.
The Journal of biological chemistry, 298(3), 101647-101647 (2022-02-02)
The dual leucine zipper kinase (DLK) is a key regulator of axon regeneration and degeneration in response to neuronal injury; however, regulatory mechanisms of the DLK function via its interacting proteins are largely unknown. To better understand the molecular mechanism

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