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Merck

AB756P

Anticorps anti-collagène de type IV

Chemicon®, from rabbit

Synonyme(s) :

Anti-ATS2, Anti-CA44

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A propos de cet article

UNSPSC Code:
12352203
NACRES:
NA.41
eCl@ss:
32160702
Conjugate:
unconjugated
Clone:
polyclonal
Application:
ELISA, IF, IHC
Citations:
159
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biological source

rabbit

conjugate

unconjugated

antibody form

purified antibody

antibody product type

primary antibodies

clone

polyclonal

species reactivity

mouse

manufacturer/tradename

Chemicon®

technique(s)

ELISA: suitable, immunofluorescence: suitable, immunohistochemistry: suitable (paraffin)

suitability

not suitable for Western blot

UniProt accession no.

shipped in

dry ice

target post-translational modification

unmodified

Quality Level

General description

139 kDa (précurseur non transformé)
Collagène de type IV extrait de tissus tumoraux de souris et purifié. Cet anticorps présente moins de 0,1 % de réactivité avec le collagène humain de types IV et V, le collagène de souris de types I, II et III, ainsi que la fibronectine et la laminine de souris.
Le collagène est la principale protéine du tissu conjonctif chez les animaux et la protéine la plus abondante chez les mammifères ; il représente environ 25 % des protéines totales. Il s′agit de l′une des longues protéines structurales fibreuses, dont les fonctions sont assez différentes de celles des protéines globulaires comme les enzymes. Particulièrement résistants, les faisceaux de collagène, appelés fibres de collagène, constituent un composant majeur de la matrice extracellulaire qui soutient la plupart des tissus et qui confère aux cellules de la structure depuis l'extérieur. On trouve aussi néanmoins du collagène à l′intérieur de certaines cellules. Le collagène possède une grande résistance à la traction et est le principal constituant du fascia, du cartilage, des ligaments, des tendons, des os et des dents. Conjointement avec la kératine molle, il est à l′origine de la résistance et de l′élasticité des cheveux ; sa dégradation provoque les rides qui apparaissent avec l′âge. Il renforce les vaisseaux sanguins et intervient dans le développement des tissus. Il est présent dans la cornée et le cristallin de l′œil sous forme cristalline. Le collagène est présent à de nombreux endroits du corps. 12 types de collagène sont décrits dans la littérature. Le collagène de type 1 est le collagène le plus abondant du corps humain. Il est présent dans le tissu cicatriciel, qui correspond au produit final de la guérison des tissus par réparation. Il est aussi présent dans les tendons, l′endomysium des myofibrilles et la partie organique des os. Le collagène de type 4 se trouve dans la lame basale et le cristallin de l′œil. Il fait aussi partie du système de filtration dans les capillaires et des glomérules des néphrons du foie.

Immunogen

Collagène de type IV extrait de tissus tumoraux de souris et purifié.

Application

Domaine de recherche
Structure cellulaire
L'utilisation de cet anticorps anti-collagène de type IV a été validée en ELISA, IF et IH(P) pour la détection du collagène.
Sous-domaine de recherche
Protéines de la MEC
Test ELISA :
Un précédent lot de cet anticorps a été utilisé en ELISA avec une dilution supérieure au 1/200e (DO >500).

Immunofluorescence :
Un précédent lot de cet anticorps a été utilisé en immunofluorescence.

Immunohistochimie :
Dilution au 1/80e pour effectuer un marquage immunofluorescent sur des tissus cutanés et hépatiques de souris frais congelés. Les tissus inclus en paraffine et fixés à l′acétone ou avec le fixateur de Carnoy méthylé (peau et foie de souris) réagissent aussi.

Non recommandé pour les western blots.

Il revient à l'utilisateur final de déterminer les dilutions de travail optimales.

Biochem/physiol Actions

Cet anticorps présente moins de 0,1 % de réactivité avec le collagène humain de types IV et V, le collagène de souris de types I, II et III, la fibronectine de souris, et la laminine de souris.
Collagène de souris de type IV : 100 (% pour une dilution au 1/5000e en vue du dosage radio-immunologique). Collagène de souris de types I, II, III : <0,1. Collagène humain de types IV, V : <0,1. Fibronectine de souris : <0,1. Laminine de souris : <0,1. La réactivité vis-à-vis d'autres espèces n'a pas été déterminée.

Physical form

Format : purifié
L'anticorps purifié est fourni dans un tampon contenant un mélange constitué de citrate 0,1 M, de phosphate de potassium 0,1 M, à un pH de 7,2 à 7,4, et de 10 µg/ml d'antibiotiques et d'antimycotiques.
Produit purifié sur protéine G.

Preparation Note

Stable à -20 ºC pendant 1 an à compter de la date de réception.

Analysis Note

Témoin
Témoin positif : tissus rénal, musculaire, tendineux ou splénique ; foie de souris. Témoin négatif : neurones/cellules gliales.

Other Notes

Concentration : Pour connaître la concentration spécifique du lot, veuillez vous référer au certificat d′analyse.
Remplace le(s) produit(s) suivant(s) : AB756

Legal Information

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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Long-term retinal PEDF overexpression prevents neovascularization in a murine adult model of retinopathy.
Haurigot, V; Villacampa, P; Ribera, A; Bosch, A; Ramos, D; Ruberte, J; Bosch, F
Testing null
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The life-long maintenance of haematopoietic stem and progenitor cells (HSPCs) critically relies on environmental signals produced by cells that constitute the haematopoietic niche. Here we report a cell-intrinsic mechanism whereby haematopoietic cells limit proliferation within the bone marrow, and show
Fabienna Arends et al.
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The migration of cells within a three-dimensional extracellular matrix (ECM) depends sensitively on the biochemical and biophysical properties of the matrix. An example for a biological ECM is given by reconstituted basal lamina gels purified from the Engelbreth-Holm-Swarm sarcoma of
Ann S Grosse et al.
Development (Cambridge, England), 138(20), 4423-4432 (2011-09-02)
The cellular mechanisms that drive growth and remodeling of the early intestinal epithelium are poorly understood. Current dogma suggests that the murine fetal intestinal epithelium is stratified, that villi are formed by an epithelial remodeling process involving the de novo
Mitsunobu R Kano et al.
Journal of cell science, 118(Pt 16), 3759-3768 (2005-08-18)
Combined stimulation with VEGF-A, FGF-2, or PDGF-BB has emerged as a potent strategy for therapeutic angiogenesis, although the mechanisms underlying the synergism of these factors are not well understood. In the present study, we investigated the mechanism of synergism between

Numéro d'article de commerce international

RéférenceGTIN
AB756P04053252272660

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