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Merck

NGLYFL-RO

Roche

N-glycosidase F

recombinant form of the gene from Flavobacterium meningosepticum

Synonyme(s) :

N-glycosidase F, PNGase F, Peptide-N-glycosidase F, peptide-N4-(acétyl-β-glucosaminyl)-asparagine amidase

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A propos de cet article

UNSPSC Code:
12352204
Numéro CE :
3.5.1.52 (BRENDA, IUBMB)
NACRES:
NA.54
Specific activity:
>25000 units/mg protein
Assay:
≥90% (SDS-PAGE)
Biological source:
bacterial (Flavobacterium meningosepticum)
Recombinant:
expressed in E. coli

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biological source

bacterial (Flavobacterium meningosepticum)

recombinant

expressed in E. coli

conjugate

(N-linked)

assay

≥90% (SDS-PAGE)

form

lyophilized

specific activity

>25000 units/mg protein

mol wt

35.5 kDa

purified by

electrophoresis

packaging

pkg of 100 U (11365185001), pkg of 250 U (11365193001)

manufacturer/tradename

Roche

storage condition

(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place.)

technique(s)

activity assay: suitable

color

colorless

optimum pH

7.0-8.0

solubility

water: soluble

suitability

suitable for enzyme test

foreign activity


Endoglycosidase F, none detected, a-Fucosidase, present, b-Galactosidase, present, b-N-Acetylhexosaminidase, present, dA(17h ≤100 units, present

storage temp.

2-8°C

Quality Level

100

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General description

La N-glycosidase F (PNGase F) est une puissante enzyme qui hydrolyse les liaisons glycosylamine. Elle permet également de produire un peptide sans hydrate de carbone et un oligosaccharide à motif di-N-acétylchitobiose.

La N-glycosidase F, une enzyme aussi connue sous le nom de PNGase F, est une asparagine amidase issue de Flavobacterium meningosepticum. C'est un outil précieux couramment utilisé dans la recherche sur les protéines pour étudier et analyser la N-glycosylation.

Application

La N-glycosidase F a été utilisée pour déglycosyler des N-glycoprotéines.

La N-glycosidase F peut être utilisée pour cliver tous types de N-glycanes liés à des asparagines, sous réserve que les groupements amine et carboxyle se trouvent tous deux dans une liaison peptidique et que l'oligosaccharide soit au moins aussi long que le noyau chitobiose. Les produits de la réaction sont l'ammoniac, l'acide aspartique (dans la chaîne peptidique) et l'oligosaccharide complet.
Remarque : La N-glycosidase F recombinante est également disponible sous forme de solution.

Biochem/physiol Actions

Hydrolyse de tous types de chaînes N-glycaniques des glycopeptides et glycoprotéines, sauf présence de résidus fucose internes liés en α(1,3) dans les glycoprotéines de plantes et d'insectes. Absence d'activités protéolytiques contaminantes (x = H ou sucre[s]), conformément aux procédures de contrôle qualité en vigueur.

Physical form

Solution limpide et incolore après reconstitution.

Preparation Note

Conditions de stockage (solution de travail) : entre 2 °C et 8 °C
La solution reconstituée reste stable pendant au moins quatre semaines à une température de 2 °C à 8 °C.
Dissoudre le contenu dans 0,1 ml d'eau redistillée (pack de 100 unités) ou 0,25 ml d'eau bidistillée (pack de 250 unités) pour obtenir une concentration de 100 mM de tampon phosphate de sodium et de 25 mM d'EDTA (pH 7,2).
Remarque : La N-glycosidase F recombinante est également disponible sous la forme d'une solution contenant 50 % de glycérol.

Other Notes

Produit destiné uniquement à la recherche en sciences de la vie. Ne pas utiliser dans des procédures de diagnostic.
Une unité correspond à l'activité enzymatique qui hydrolyse 1 nmol de dabsyl-glycopeptide fibrine ou 0,2 nmol de dansyl-glycoprotéine fétuine en 1 minute, à 37 °C et à pH 7,8.

Classe de stockage

13 - Non Combustible Solids

wgk

WGK 2

flash_point_f

does not flash

flash_point_c

does not flash

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
74610300
74610100
66085400
66085300
60812600

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Integrated proteomic, phosphoproteomic and N-glycoproteomic analyses of chicken eggshell matrix
Yang R, et al.
Food Chemistry, 330 (2020)
Highly efficient production of peptides: N-glycosidase F for N-glycomics analysis
Hua L, et al.
Protein Expression and Purification, 17-22 (2014)
Xueyan Cao et al.
Food chemistry, 276, 266-273 (2018-11-10)
Milk glycoproteins are crucial nutrients with a variety of functions. However, whey N-glycoproteomes in human and bovine milks have not been characterized during lactation. Herein, using lectin enrichment and liquid chromatography tandem mass spectrometry, 68, 58, 100, and 98 N-glycoproteins
A L Tarentino et al.
Biochemistry, 24(17), 4665-4671 (1985-08-13)
Endo-beta-N-acetylglucosaminidase F (Endo F) and peptide:N-glycosidase F (PNGase F) were purified from cultures of Flavobacterium meningosepticum by ammonium sulfate precipitation followed by gel filtration on TSK HW-55(S). This system separated the two enzymes and provided PNGase F in a high

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