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Biological source:
Porcine pancreas
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Trypsine from porcine pancreas, Proteomics Grade, BioReagent, Dimethylated
biological source
Porcine pancreas
Quality Level
product line
BioReagent
solubility
1 mM HCl: soluble 1 mg/mL, clear, colorless
shipped in
wet ice
storage temp.
2-8°C
General description
La trypsine est une protéase à sérine qui sert habituellement d'important réactif enzymatique en biochimie et en biologie. Cette méthode permet d'obtenir une trypsine hautement purifiée convenant à la recherche en protéomique. Qualité "protéomique" idéale pour les digestions tryptiques aussi bien en solution qu'en gel. La trypsine, une protéase à sérine, est présente dans l'appareil digestif de plusieurs vertébrés.
Application
La trypsine de pancréas de porc peut être utilisée dans les applications suivantes :
- Digestion protéique en gel et analyse par spectrométrie de masse MALDI-TOF.
- Analyse par spectrométrie de masse avec ionisation électrospray (ESI-MS).
- Détermination du profil du protéome de surface de L. plantarum.
- Filtration sur gel, ultracentrifugation et microscopie électronique à ombrage rotatif.
- Spectrométrie de masse.
Biochem/physiol Actions
La trypsine est utilisée en routine en recherche en protéomique pour les travaux de cartographie peptidique et de séquençage des protéines, du fait de son clivage hautement spécifique produisant un nombre limité de peptides tryptiques. Elle hydrolyse spécifiquement les liaisons peptidiques du côté carboxyle des résidus d'arginine et de lysine. Cette enzyme présente aussi une activité estérase et une activité amidase. La trypsine est un outil de culture cellulaire. Elle est employée dans l'industrie pour hydrolyser les protéines allergéniques et produire du lait hypoallergénique.
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signalword
Danger
hcodes
Hazard Classifications
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
target_organs
Respiratory system
Classe de stockage
11 - Combustible Solids
ppe
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
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Daniela M Remus et al.
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Sortases are transpeptidases that couple surface proteins to the peptidoglycan of Gram-positive bacteria, and several sortase-dependent proteins (SDPs) have been demonstrated to be crucial for the interactions of pathogenic and nonpathogenic bacteria with their hosts. Here, we studied the role
Masayuki Shimoda et al.
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