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Merck

T6567

Trypsin Protease

Hydrolyzes peptide bonds specifically at the carboxyl side of arginine and lysine residues, suitable for mass spectrometry, from Porcine pancreas

Synonyme(s) :

Porcine Trypsin, Trypsin for Mass Spectropetry

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About This Item

UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.56
EC Number:
232-650-8
MDL number:
MFCD01775455

Nom du produit

Trypsine from porcine pancreas, Proteomics Grade, BioReagent, Dimethylated

biological source

Porcine pancreas

product line

BioReagent

solubility

1 mM HCl: soluble 1 mg/mL, clear, colorless

shipped in

wet ice

storage temp.

2-8°C

Quality Level

200

Catégories apparentées

Application

La trypsine de pancréas de porc peut être utilisée dans les applications suivantes :
  • Digestion protéique en gel et analyse par spectrométrie de masse MALDI-TOF.
  • Analyse par spectrométrie de masse avec ionisation électrospray (ESI-MS).
  • Détermination du profil du protéome de surface de L. plantarum.
  • Filtration sur gel, ultracentrifugation et microscopie électronique à ombrage rotatif.
  • Spectrométrie de masse.

Biochem/physiol Actions

La trypsine est utilisée en routine en recherche en protéomique pour les travaux de cartographie peptidique et de séquençage des protéines, du fait de son clivage hautement spécifique produisant un nombre limité de peptides tryptiques. Elle hydrolyse spécifiquement les liaisons peptidiques du côté carboxyle des résidus d'arginine et de lysine. Cette enzyme présente aussi une activité estérase et une activité amidase. La trypsine est un outil de culture cellulaire. Elle est employée dans l'industrie pour hydrolyser les protéines allergéniques et produire du lait hypoallergénique.

General description

La trypsine est une protéase à sérine qui sert habituellement d'important réactif enzymatique en biochimie et en biologie. Cette méthode permet d'obtenir une trypsine hautement purifiée convenant à la recherche en protéomique. Qualité "protéomique" idéale pour les digestions tryptiques aussi bien en solution qu'en gel. La trypsine, une protéase à sérine, est présente dans l'appareil digestif de plusieurs vertébrés.

Other Notes

Lauréat du prix CiteAb 2024 récompensant les avancées des fournisseurs dans la recherche sur la maladie de Parkinson

pictograms

Health hazardExclamation mark
GHS08,GHS07

signalword

Danger

Hazard Classifications

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

target_organs

Respiratory system

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

ppe

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
0000498457
0000498457
0000498513
0000498513
0000466142

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    This product is soluble in 1mM HCL.

  6. What is the package size of Product T6567, Trypsin from porcine pancreas?

    Each vial content 20 ug of the product.

  7. Is Product T6567, Trypsin from porcine pancreas, TPCK treated?

    The product has been treated with TPCK to remove chymotryptic activity, further purified through affinity chromatography, and lyophilized, resulting in convenient use and highly specific cleavage. This information is on the product page under application.

  8. How can we get Trypsin sequence information for Product T6567, Trypsin from porcine pancreas?

    If you are looking for trypsin sequence information, you have to go to the NCBI Protein Data Bank.

  9. How can we digest protein using Product T6567, Trypsin from porcine pancreas?

    As per Sigma R and D the information is as follows: In order to efficiently digest a protein with trypsin, it must be denatured and the disulfide bonds modified by reduction and alkylation, or at least reduced. Many intact proteins are highly resistant to digestion with trypsin. If you do not want to reduce and alkylate, you can then just boil the protein with 5 mM DTT or 20 mM 2ME for 10 minutes, and then quickly cool on ice to denature the protein. This may result in a precipitate, but the trypsin will still digest the protein and it will clear within an hour or two. You can also dissolve the protein in 6 M guanidine-HCl or 8 M urea. Reduce and alkylate using the PROT-RA kit or other suitable method. Then they would have to dilute the solution to less than 2 M of either denaturant and then add the trypsin. This is the method that we use routinely in the lab.

  10. My question is not addressed here, how can I contact Technical Service for assistance?

    Ask a Scientist here.

Shaoming Mao et al.
Molecular bioSystems, 7(5), 1660-1677 (2011-03-09)
The solventogenic bacterium Clostridium acetobutylicum is the most important species of Clostridium used in the fermentation industry. However, the intolerance to butanol hampers the efficient production of solvents. Butanol toxicity has been attributed to the chaotropic effect on the cell
Cristina C Santini et al.
Scientific reports, 9(1), 10865-10865 (2019-07-28)
Small molecule inhibitors of BRAF and MEK have proven effective at inhibiting tumor growth in melanoma patients, however this efficacy is limited due to the almost universal development of drug resistance. To provide advanced insight into the signaling responses that
Families of serine peptidases.
N D Rawlings et al.
Methods in enzymology, 244, 19-61 (1994-01-01)
Adam W Barb et al.
Biochemistry, 48(14), 3068-3077 (2009-03-05)
The UDP-3-O-(R-3-hydroxyacyl)-N-acetylglucosamine deacetylase LpxC catalyzes the committed reaction of lipid A (endotoxin) biosynthesis in Gram-negative bacteria and is a validated antibiotic target. Although several previously described compounds bind to the unique acyl chain binding passage of LpxC with high affinity
Daniela M Remus et al.
Journal of bacteriology, 195(3), 502-509 (2012-11-24)
Sortases are transpeptidases that couple surface proteins to the peptidoglycan of Gram-positive bacteria, and several sortase-dependent proteins (SDPs) have been demonstrated to be crucial for the interactions of pathogenic and nonpathogenic bacteria with their hosts. Here, we studied the role
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