Accéder au contenu
Merck

F4799

3xFLAG Peptide

≥90% (HPLC/MS), lyophilized powder

Synonyme(s) :

Met-Asp-Tyr-Lys-Asp-His-Asp-Gly-Asp-Tyr-Lys-Asp-His-Asp-Ile-Asp-Tyr-Lys-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys, peptide ddddk, peptide dykddddk

Se connecter pour consulter les tarifs organisationnels et contractuels.

Sélectionner une taille de conditionnement



About This Item

Formule empirique (notation de Hill) :
C120H169N31O49S
Poids moléculaire :
2861.87
UNSPSC Code:
12352202
NACRES:
NA.32
MDL number:

Nom du produit

Peptide 3X FLAG®, lyophilized powder

assay

≥90% (HPLC/MS)

form

lyophilized powder

shipped in

wet ice

storage temp.

2-8°C

Quality Level

Application

Produit destiné à l'élution par compétition des protéines de fusion 3X FLAG® retenues par l'anticorps monoclonal ANTI-FLAG® M2 (F1804) en solution ou lié à de l'agarose sur le gel d'affinité à l'agarose ANTI-FLAG® M2 (A2220). Cela est obtenu par chromatographie d'affinité. Produit destiné à l'élution douce des protéines de fusion 3X FLAG sur les gels d'affinité ANTI-FLAG® M2. Le peptide 1X FLAG (F3290) n'élue pas les protéines de fusion 3X FLAG sur les gels d'affinité ANTI-FLAG®.


Pour en savoir plus sur nos produits, rendez-vous sur notre portail des applications des produits FLAG®.

General description

La concentration de travail recommandée est de 100 µg/ml pour éluer les protéines de fusion 3X FLAG du gel d'affinité ANTI-FLAG® M2.
Le Peptide 3X FLAG est un peptide synthétique constitué de 23 résidus d'acides aminés. Il contient trois fois le motif Asp-Tyr-Lys-Xaa-Xaa-Asp. Huit acides aminés en position C-terminale constituent la séquence FLAG classique (Asp-Tyr-Lys-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys).

Preparation Note

Pour préparer une solution mère, dissoudre dans du TBS (Tris-HCl 50 mM, pH 7,4, avec NaCl 150 mM) à une concentration de 5 mg/ml.

Legal Information

ANTI-FLAG is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
FLAG is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Faites votre choix parmi les versions les plus récentes :

Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number

Vous ne trouvez pas la bonne version ?

Si vous avez besoin d'une version particulière, vous pouvez rechercher un certificat spécifique par le numéro de lot.

Déjà en possession de ce produit ?

Retrouvez la documentation relative aux produits que vous avez récemment achetés dans la Bibliothèque de documents.

Consulter la Bibliothèque de documents

Andrew T Schiffmacher et al.
The Journal of cell biology, 215(5), 735-747 (2016-11-20)
During epithelial-to-mesenchymal transitions (EMTs), cells disassemble cadherin-based junctions to segregate from the epithelia. Chick premigratory cranial neural crest cells reduce Cadherin-6B (Cad6B) levels through several mechanisms, including proteolysis, to permit their EMT and migration. Serial processing of Cad6B by a
Paul L Colbert et al.
Oncotarget, 6(2), 953-968 (2014-12-02)
Microtubules (MTs) are components of the cytoskeleton made up of polymerized alpha and beta tubulin dimers. MT structure and function must be maintained throughout the cell cycle to ensure proper execution of mitosis and cellular homeostasis. The protein tyrosine phosphatase
Min Hwa Shin et al.
PLoS genetics, 12(2), e1005884-e1005884 (2016-03-02)
The inactivation of p53 creates a major challenge for inducing apoptosis in cancer cells. An attractive strategy is to identify and subsequently target the survival signals in p53 defective cancer cells. Here we uncover a RUNX2-mediated survival signal in p53
Lingyan Wang et al.
Nature communications, 8, 13876-13876 (2017-02-09)
Cellular protein interaction networks are integral to host defence and immune signalling pathways, which are often hijacked by viruses via protein interactions. However, the comparative virus-host protein interaction networks and how these networks control host immunity and viral infection remain
Rasa Sukackaite et al.
Scientific reports, 7(1), 2119-2119 (2017-05-20)
Rif1 is a conserved protein that plays essential roles in orchestrating DNA replication timing, controlling nuclear architecture, telomere length and DNA repair. However, the relationship between these different roles, as well as the molecular basis of Rif1 function is still

Contenu apparenté

Notre équipe de scientifiques dispose d'une expérience dans tous les secteurs de la recherche, notamment en sciences de la vie, science des matériaux, synthèse chimique, chromatographie, analyse et dans de nombreux autres domaines..

Contacter notre Service technique