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A propos de cet article
Numéro CAS:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-669-1
MDL number:
Specific activity:
≥2,000 units/mg protein (BCA)
Biological source:
bovine milk
Service technique
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Laissez-nous vous aiderbiological source
bovine milk
form
ammonium sulfate suspension
specific activity
≥2,000 units/mg protein (BCA)
storage temp.
2-8°C
General description
Domaine de recherche : Signalisation cellulaire
La lipoprotéine lipase (LPL) du lait de vache est une glycoprotéine. Elle se présente sous la forme d'un homodimère et comprend deux oligosaccharides liés par des liaisons N-osidiques. Elle est thermolabile.La lipoprotéine lipase est une enzyme localisée à la surface des cellules endothéliales vasculaires, où elle est ancrée aux parois des capillaires. Elle est principalement présente dans le tissu adipeux, le cœur et le tissu musculaire. Elle est synthétisée par les tissus extra-hépatiques, notamment les adipocytes, son gène codant pour la protéine est situé sur le chromosome 8p22.
La lipoprotéine lipase (LPL) du lait de vache est une glycoprotéine. Elle se présente sous la forme d'un homodimère et comprend deux oligosaccharides liés par des liaisons N-osidiques. Elle est thermolabile.La lipoprotéine lipase est une enzyme localisée à la surface des cellules endothéliales vasculaires, où elle est ancrée aux parois des capillaires. Elle est principalement présente dans le tissu adipeux, le cœur et le tissu musculaire. Elle est synthétisée par les tissus extra-hépatiques, notamment les adipocytes, son gène codant pour la protéine est situé sur le chromosome 8p22.
Application
La lipoprotéine lipase du lait de vache a été utilisée :
- comme supplément pour tester ses effets sur l'absorption de lipoprotéines de très basse densité (VLDL) marquées au perchlorate de 1,1′-dioctadécyl-3,3,3′-tétraméthyl-indocarbocyanine (DiI) dans des cellules de cancer du sein MDA-MB-231.
- pour traiter des cellules endothéliales microvasculaires de cerveau humain (HBMEC) pour la lipolyse des lipoprotéines riches en triglycérides (LRTG).
- pour tester ses effets sur l'expression génique dans des astrocytes humains normaux.
- dans l'isolement des hépatocytes primaires et la fixation des lipoprotéines afin d'identifier l'inhibition de Sulf2 chez les souris atteintes de diabète de type 2 (DT2) pour améliorer la dyslipidémie diabétique.
- dans le dosage immuno-enzymatique du facteur de croissance transformant bêta (TGF-β1), afin de déterminer si le système de signalisation du TGF-β régule la régulation à la hausse et l'activation du facteur de transcription activant 3 (ATF3) dans les cellules endothéliales aortiques humaines (HAEC) induites par les produits de la lipolyse.
- dans l'isolement des TGRL humaines.
- dans le test de lipolyse in vitro avec la LPL liée aux HSPG, pour analyser l'effet de l'apoE2 humaine (Lys146→Gln) sur le métabolisme des lipoprotéines.
- dans l'hydrolyse des triglycérides.
- dans le développement d'un modèle in vitro de digestion gastro-intestinale, pour étudier les effets de la chlorophylle sur la digestion des lipides.
Biochem/physiol Actions
La lipoprotéine lipase (LPL) du lait de vache contribue à maximiser l'activité lipolytique. Elle s'associe aux micelles de caséine. La LPL régule l'utilisation des triglycérides et présente une spécificité positionnelle. En général, les lipases catalysent la lipolyse des triglycérides, tout particulièrement au niveau de l'acide gras positionné en sn-1 et en sn-3.La LPL est reconnue pour son impact notable sur l'évolution de l'athérosclérose. Des études ont montré que les patients atteints d'athérosclérose avancée présentent une augmentation de la masse et de l'activité de la LPL dans leur plasma après administration d'héparine.
Physical form
Suspension dans du sulfate d′ammonium 3,8 M et du Tris HCl 0,02 M à pH 8,0.
Preparation Note
Purifié par affinité
Other Notes
Une unité libère 1,0 nmol de p-nitrophénol par minute à pH 7,2 et 37 °C en utilisant du butyrate de p-nitrophényle comme substrat.
Classe de stockage
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
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Y Ikeda et al.
Nihon rinsho. Japanese journal of clinical medicine, 52(12), 3146-3152 (1994-12-01)
We describe molecular and physiological properties of human lipoprotein lipase (LPL) based on recent advanced knowledges. Human LPL is a lipolytic glycoprotein enzyme synthesized by extrahepatic tissues, mainly adipocytes, and its gene is located on chromosome 8p22 with 10 exons
Leslie E Lupien et al.
Journal of lipid research, 61(2), 205-218 (2019-12-07)
We previously described the expression of CD36 and LPL by breast cancer (BC) cells and tissues and the growth-promoting effect of VLDL observed only in the presence of LPL. We now report a model in which LPL is bound to
Richard E Morton et al.
Journal of lipid research, 63(2), 100166-100166 (2022-01-13)
Apolipoprotein F (ApoF) modulates lipoprotein metabolism by selectively inhibiting cholesteryl ester transfer protein activity on LDL. This ApoF activity requires that it is bound to LDL. How hyperlipidemia alters total plasma ApoF and its binding to LDL are poorly understood.
Biochemistry, Lipoprotein Lipase
Pirahanchi Y, et al.
StatPearls [Internet] (2023)
Lipoprotein lipase and lipolysis in milk
Deeth, Hilton C
International dairy journal, 16, 555-562 (2006)
Contenu apparenté
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