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Merck

T1660

Nε,Nε,Nε-Trimethyllysine hydrochloride

≥97% (TLC)

Synonyme(s) :

1-Pentanaminium, 5-amino-5-carboxy-N,N,N-trimethyl-, chloride (1:1), (5S)-

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A propos de cet article

Formule empirique (notation de Hill) :
C9H20N2O2 · HCl
Numéro CAS:
Poids moléculaire :
224.73
NACRES:
NA.26
PubChem Substance ID:
UNSPSC Code:
12352202
MDL number:
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Nom du produit

Nε,Nε,Nε-Trimethyllysine hydrochloride, ≥97% (TLC)

InChI

1S/C9H20N2O2.ClH/c1-11(2,3)7-5-4-6-8(10)9(12)13;/h8H,4-7,10H2,1-3H3;1H/t8-;/m0./s1

SMILES string

[Cl-].C[N+](C)(C)CCCC[C@H](N)C(O)=O

InChI key

ZKIJKCHCMFGMCM-QRPNPIFTSA-N

assay

≥97% (TLC)

form

powder

contains

salts and water as balance

composition

Amino acid content, ~75%

technique(s)

LC/MS: suitable

color

white

storage temp.

−20°C

Quality Level

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Andrew J Bannister et al.
The Journal of biological chemistry, 280(18), 17732-17736 (2005-03-12)
Methylation of lysine 4 of histone H3 (K4/H3) is linked to transcriptional activity, whereas methylation of K9/H3 is tightly associated with gene inactivity. These are well characterized sites of methylation within histones, but there are numerous other, less characterized, sites
Sara P Gaucher et al.
Journal of proteome research, 7(6), 2320-2331 (2008-04-18)
Recent developments in shotgun proteomics have enabled high-throughput studies of a variety of microorganisms at a proteome level and provide experimental validation for predicted open reading frames in the corresponding genome. More importantly, advances in mass spectrometric data analysis now
Zhenyu Lu et al.
Journal of the American Chemical Society, 131(41), 14928-14931 (2009-10-01)
Histone modifications are implicated in epigenetic inheritance and are of central importance in regulating chromatin structure and gene expression. A prototype example is the trimethylation (Me3) of lysine 9 on histone 3 (H3), which is a readout by an aromatic
Jean-François Couture et al.
The Journal of biological chemistry, 281(28), 19280-19287 (2006-05-10)
SET domain enzymes represent a distinct family of protein lysine methyltransferases in eukaryotes. Recent studies have yielded significant insights into the structural basis of substrate recognition and the product specificities of these enzymes. However, the mechanism by which SET domain
Lynnette M A Dirk et al.
Biochemistry, 46(12), 3905-3915 (2007-03-07)
Processive versus distributive methyl group transfer was assessed for pea Rubisco large subunit methyltransferase, a SET domain protein lysine methyltransferase catalyzing the formation of trimethyllysine-14 in the large subunit of Rubisco. Catalytically competent complexes between an immobilized form of des(methyl)

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