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Merck

U5252

Uridine 5′-diphospho-N-acetylgalactosamine disodium salt

≥97%, synthetic (organic), powder

Synonyme(s) :

(UDP)-GalNAc, UDP-GalNAc, UDP-N-acetylgalactosamine, Uridine[5′]diphospho[1](2-acetamino-2-deoxy-α-D-galactopyranose) disodium salt

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A propos de cet article

Formule empirique (notation de Hill) :
C17H25N3Na2O17P2
Numéro CAS:
108320-87-2
Poids moléculaire :
651.32
NACRES:
NA.51
PubChem Substance ID:
24900653
UNSPSC Code:
41106305
MDL number:
MFCD00077894
Beilstein/REAXYS Number:
5375867
Assay:
≥97%
Biological source:
synthetic (organic)
Form:
powder
Solubility:
water: 50 mg/mL, clear, colorless
Storage temp.:
−20°C

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Nom du produit

Uridine 5′-diphospho-N-acetylgalactosamine disodium salt, ≥97%

biological source

synthetic (organic)

assay

≥97%

form

powder

solubility

water: 50 mg/mL, clear, colorless

storage temp.

−20°C

SMILES string

[Na+].[Na+].CC(=O)N[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1OP([O-])(=O)OP([O-])(=O)OC[C@H]2OC([C@H](O)[C@@H]2O)N3C=CC(=O)NC3=O

InChI

1S/C17H27N3O17P2.2Na/c1-6(22)18-10-13(26)11(24)7(4-21)35-16(10)36-39(31,32)37-38(29,30)33-5-8-12(25)14(27)15(34-8)20-3-2-9(23)19-17(20)28;;/h2-3,7-8,10-16,21,24-27H,4-5H2,1H3,(H,18,22)(H,29,30)(H,31,32)(H,19,23,28);;/q;2*+1/p-2/t7-,8-,10-,11+,12-,13-,14-,15?,16?;;/m1../s1

InChI key

HXWKMJZFIJNGES-QCVFHWOISA-L

Catégories apparentées

General description

Uridine diphosphate (UDP)-GalNAc acts as a precursor in the biosynthesis of O-linked oligosaccharide. It also acts as a substrate for synthesis of chitin, a vital element of cell walls in fungi and of exoskeletons of arthropods and insects.

Application

Uridine 5′-diphospho-N-acetylgalactosamine disodium salt has been used as a substrate for polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase (ppGalNAc-T).

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

ppe

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves

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Certificats d'analyse (COA)

Lot/Batch Number
0000526683
0000526677
0000526683
0000526677
0000492016

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Expression of UDP-GalNAc: polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase isozymes T1 and T2 in human colorectal cancer
Kohsaki T, et al.
Journal of Gastroenterology, 35(11), 840-848 (2000)
Earnest James Paul Daniel et al.
Glycobiology, 30(11), 910-922 (2020-04-19)
A family of polypeptide GalNAc-transferases (GalNAc-Ts) initiates mucin-type O-glycosylation, transferring GalNAc onto hydroxyl groups of Ser and Thr residues of target substrates. The 20 GalNAc-T isoenzymes in humans are classified into nine subfamilies according to sequence similarity. GalNAc-Ts select their
Amanda Fritzen et al.
PLoS neglected tropical diseases, 12(7), e0006598-e0006598 (2018-07-10)
Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (CCHFV) causes severe acute human disease with lethal outcome. The knowledge about the immune response for this human health threat is highly limited. In this study, we have screened the glycoprotein of CCHFV for novel linear
Kazuo Takahashi et al.
PloS one, 9(2), e99026-e99026 (2014-06-12)
Patients with IgA nephropathy (IgAN) have elevated circulating levels of IgA1 with some O-glycans consisting of galactose (Gal)-deficient N-acetylgalactosamine (GalNAc) with or without N-acetylneuraminic acid (NeuAc). We have analyzed O-glycosylation heterogeneity of naturally asialo-IgA1 (Ale) myeloma protein that mimics Gal-deficient
Erandi Lira-Navarrete et al.
Nature communications, 6, 6937-6937 (2015-05-06)
Protein O-glycosylation is controlled by polypeptide GalNAc-transferases (GalNAc-Ts) that uniquely feature both a catalytic and lectin domain. The underlying molecular basis of how the lectin domains of GalNAc-Ts contribute to glycopeptide specificity and catalysis remains unclear. Here we present the
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