biological source
yeast (Candida boidini)
recombinant
expressed in E. coli
form
lyophilized
specific activity
~0.4 units/mg protein (At 25 °C with formate as the substrate.)
mol wt
74 kDa
packaging
pkg of 250 U (10837016001), pkg of 80 U (10244678001)
manufacturer/tradename
Roche
concentration
≥10-20 % (w/w)
technique(s)
activity assay: suitable
color
off-white
optimum pH
7.5-8.5
solubility
water: soluble 10 g/L
suitability
suitable for gel electrophoresis
UniProt accession no.
application(s)
life science and biopharma
foreign activity
ADH <0.0500%, LDH <0.0500%, MDH <0.1000%
storage temp.
2-8°C
General description
ギ酸塩:NAD+酸化還元酵素
ギ酸デヒドロゲナーゼは、デヒドロゲナーゼのD特異的2-ヒドロキシ酸スーパーファミリーの一部です。2つの同一サブユニットから構成される二量体です。本酵素にはシステイン残基があり、その活性や構造の完全性に不可欠です。
ギ酸デヒドロゲナーゼは、デヒドロゲナーゼのD特異的2-ヒドロキシ酸スーパーファミリーの一部です。2つの同一サブユニットから構成される二量体です。本酵素にはシステイン残基があり、その活性や構造の完全性に不可欠です。
Application
NADHの補因子リサイクル系で最も広く使用されています。
Biochem/physiol Actions
基質特異性およびkm:
ギ酸デヒドロゲナーゼはギ酸塩(30°CおよびpH 7.5でKm = 13 mM;25°CおよびpH 7.5で11 mM)およびNAD(Km 0.09 mM;30°C;pH 7.5)とのみ反応します。酢酸塩、シュウ酸塩、乳酸塩、コハク酸塩、プロピオン酸塩、またはアスコルビン酸塩と反応せず、酵素がNADPを減少させません。
ギ酸デヒドロゲナーゼはギ酸塩(30°CおよびpH 7.5でKm = 13 mM;25°CおよびpH 7.5で11 mM)およびNAD(Km 0.09 mM;30°C;pH 7.5)とのみ反応します。酢酸塩、シュウ酸塩、乳酸塩、コハク酸塩、プロピオン酸塩、またはアスコルビン酸塩と反応せず、酵素がNADPを減少させません。
Preparation Note
乾燥した場所で保管
Analysis Note
混入物:<それぞれ0.005%のLDHとADH、<0.1% MDH
Other Notes
1単位(U)のギ酸デヒドロゲナーゼは、+25°C、pH 7.6で1分間に1 μmolのギ酸をCO2に酸化します。上記アッセイでは、酸化されたギ酸塩1 mmolあたり1 mmolのNADHが生成します。
生命科学研究用途に限ります。診断措置において使用しないでください。
保管分類
11 - Combustible Solids
flash_point_f
does not flash
flash_point_c
does not flash
wgk
WGK 1
Knut Erik Hovda et al.
Scandinavian journal of clinical and laboratory investigation, 75(7), 610-614 (2015-07-24)
The standard diagnostic approach to methanol poisoning is chromatographic measurement of methanol on centrally placed stationary equipment. Methanol poisoning in places where such equipment is unavailable is thus often not diagnosed. Methanol is metabolized to a toxic metabolite, formate; the
Katja Schirwitz et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 16(6), 1146-1156 (2007-05-26)
The understanding of the mechanism of enzymatic recovery of NADH is of biological and of considerable biotechnological interest, since the essential, but expensive, cofactor NADH is exhausted in asymmetric hydrogenation processes, but can be recovered by NAD(+)-dependent formate dehydrogenase (FDH).
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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