recombinant
expressed in E. coli
conjugate
(N-linked)
assay
≥90% (SDS-PAGE)
form
solution
specific activity
~25000 units/mg protein
packaging
pkg of 0.1 mL (11365169001 [100 U]), pkg of 0.25 mL (11365177001 [250 U])
manufacturer/tradename
Roche
optimum pH
7.0-8.0
storage temp.
−20°C
General description
ペプチド‐N-グリコシダーゼF、ペプチド‐N4‐（アセチル-β-グルコサミニル）-アスパラギンアミダーゼ
Application
アミノ基及びカルボキシル基がペプチド結合内に存在し、オリゴサッカライドが最短鎖のキトビオースコアユニットを有する条件下で、N-グリコシダーゼFを用いて、全てのタイプのアスパラギン結合N-グリカンを切断します。反応産物はアンモニア、アスパラギン酸（ペプチド鎖内）、及び完全なオリゴサッカライドです。
注：遺伝子組換え型N-グリコシダーゼFは、グリセロール不使用の凍結乾燥物もあります。
注：遺伝子組換え型N-グリコシダーゼFは、グリセロール不使用の凍結乾燥物もあります。
Physical form
50 mMリン酸ナトリウム、12.5 mM EDTA、50％グリセロール（v/v）含有、pH 7.2溶液、
Other Notes
1ユニットは、37℃、pH 7.8において1 nmolフィブリン由来のダブシル化糖ペプチド又は0.2 nmolフェツイン由来のダンシル化糖ペプチドを1分間に加水分解する酵素活性とします。
ライフサイエンス研究専用。診断目的での使用はできません。
Legal Information
本製品の販売は、特に本製品を用いて得られた修飾抗体の使用について、F. Hoffmann - La Roche AGグループ会社の特許を含め、第三者の特許における権利を許諾するものではありません。
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保管分類
12 - Non Combustible Liquids
wgk
WGK 1
flash_point_f
No data available
flash_point_c
No data available
プロトコル
N-Glycosidase F（一般的にPNGase Fと呼ばれる）には、脱グリコシル化作用があります。この酵素は、あらゆる種類のアスパラギン結合型N-糖鎖を切断します。
N-Glycosidase F Protocol & Troubleshooting
Ewoud van Tricht et al.
Talanta, 144, 1030-1035 (2015-10-11)
Current methods for the identification and/or quantification of viral proteins in influenza virus and virosome samples suffer from long analysis times, limited protein coverage and/or low accuracy and precision. We studied and optimized capillary gel electrophoresis (CGE) in order to
Fabian Higel et al.
mAbs, 6(4), 894-903 (2014-05-23)
N-glycosylation is a complex post-translational modification with potential effects on the efficacy and safety of therapeutic proteins and known influence on the effector function of biopharmaceutical monoclonal antibodies (mAbs). Comprehensive characterization of N-glycosylation is therefore important in biopharmaceutical development. In
Gerard Ja Rouwendal et al.
mAbs, 8(1), 74-86 (2015-10-07)
Monomeric IgA has been proposed as an alternative antibody format for cancer therapy. Here, we present our studies on the production, purification and functional evaluation of anti-HER2 IgA antibodies as anti-cancer agents in comparison to the anti-HER2 IgG1 trastuzumab. MALDI-TOF