biological source
bacterial (Streptococcus sp.)
Quality Level
recombinant
expressed in E. coli
form
lyophilized solid
mol wt
~30 kDa
capacity
~5 mg/mg, solid binding capacity (IgG)
storage temp.
−20°C
General description
遺伝子改変のトランケートされたタンパク質 G;は、IgGへの親和性を維持しますが、アルブミン及びFab結合部位及び膜結合領域を欠いています。
プロテインGは、細胞壁タンパク質であり、G群連鎖球菌から得られます。このタンパク質の細胞外部分は2/3個の小さいドメインまたは血清アルブミン結合ドメイン(GAドメイン)および2/3個の免疫グロブリン(IgG)結合ドメイン(Bドメイン)から成ります。
Application
プロテイン G′ Streptococcus sp.(レンサ球菌)由来は、in vitroアクチン標識アッセイに使用されています。
Biochem/physiol Actions
プロテインGは、全てのヒトおよびマウスIgGサブクラスに結合できます。抗体のフラグメント結晶化可能(Fc)および抗原結合フラグメント(Fab)部分に結合できます。
Physical form
凍結乾燥粉末(Tris-HClバッファ-溶液, pH 7.5)
保管分類
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
1405830
Nezlin R
The Immunoglobulins: Structure and Function null
Essential Guides for Isolation/Purification of Immunoglobulins
Layer A, et al.
Encyclopedia of Separation Science, 4553-4559 (2000)
Archana Kumari et al.
The EMBO journal, 39(14), e104006-e104006 (2020-06-23)
Cellular studies of filamentous actin (F-actin) processes commonly utilize fluorescent versions of toxins, peptides, and proteins that bind actin. While the choice of these markers has been largely based on availability and ease, there is a severe dearth of structural
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
製品に関するお問い合わせはこちら(テクニカルサービス)